Переключение между аэробным и анаэробным окислением происходит автоматически

ГЛАВА 14. ОКИСЛИТЕЛЬНОЕ ФОСФОРИЛИРОВАНИЕ

14.12. Полное окисление глюкозы дает 36 АТР

Теперь мы можем рассчитать количество АТР, образующееся при полном окислении глюкозы (табл. 14.4). Суммарная реакция:

Глюкоза + 36ADP+ 36Pi+ 36Н+ + 6O₂ → 6СO₂ + 36АТР + 42Н₂O.

Таблица 14.4. Выход АТР при полном окислении глюкозы

Отношение Р:0 равно 3, поскольку образуется 36 молекул АТР. а потребляется 12 атомов кислорода. Большая часть АТР, 32 молекулы из 36, генерируется путем окислительного фосфорилирования.

Общая эффективность генерирования АТР достигает высокого уровня. При окислении глюкозы при стандартных условиях высвобождается 686 ккал:

Глюкоза + 6O₂ → 6СO₂ + 6Н₂O

∆G’ = — 686 ккал.

Свободная энергия, запасенная в 36 АТР, составляет 263 ккал, поскольку ∆G’ для гидролиза АТР равно — 7,3 ккал. Отсюда термодинамическая эффективность образования АТР из глюкозы достигает при стандартных условиях 263/686. или 38°.

Дыхательный коэффициент (RQ). часто используемый показатель при исследованиях метаболизма на целом организме, определяется следующим путем:

Для полного окисления углеводов RQ равен 1. Для жиров и белков он составляет соответственно 0.71 и 0.80. Таким образом. RQ может быть использован как показатель относительного использования организмом углеводов, жиров и белков.

4.13. Скорость окислительного фосфорилирования определяется по потребности в АТР

При большинстве физиологических состояний перенос электронов тесно сопряжен с фосфорилированием. Электроны обычно переносятся по электронтранспортной цепи лишь при условии одновременного фосфорилирования ADPв АТР. Окислительное фосфорилирование требует поступления NADH(или другого источника электронов с высоким потенциалом), О₂, ADPи Pi. Наиболее важным фактором в определении скорости окислительного фосфорилирования является содержание ADP. При добавлении ADPскорость поглощения кислорода тканевым гомогенатом значительно возрастает и затем, когда весь добавленный ADPпревратится в АТР, возвращается к исходному уровню (рис. 14.12).

Рис. 14.12. Дыхательный контроль. Электроны переносятся на О₂ только при условии фосфорилирования ADPв АТР

Регуляция скорости окислительного фосфорилирования содержанием ADP называется дыхательным контролем. Физиологическое значение этого регуляторного механизма очевидно. Содержание ADP возрастает при потреблении АТР, и, таким образом, окислительное фосфорилирование оказывается сопряженным с использованием АТР. При отсутствии потребности в синтезе АТР переноса электронов от топливных молекул на О₂ не происходит.

Примечания

1. ↑ 12Zehnder A. J. B., Brock T. D. Anaerobic methane oxidation: occurence and ecology // Applied and Environmental Microbiology, vol. 39, № 1, 1980. Стр. 194—204. Скачать в формате pdf — aem.asm.org/cgi/reprint/39/1/194?view=long&pmid=16345488
2. Hinrichs K.U., Hayes J.M., Sylva S.P., Brewer P.G., DeLong E.F. Methane-consuming archaebacteria in marine sediments // Nature, 29 апреля 1999, № 398. Стр. 802—805.
3. Boetius, A., K. Ravenschlag, C. J. Schubert, D. Rickert, F. Widdel, A. Gieseke, R. Amann, B. B. Jørgensen, U. Witte, and O. Pfannkuche. Microscopic identification of a microbial consortium apparently mediating anaerobic methane oxidation above marine gas hydrate // Nature, 2000, № 407. Стр 623—626.
4. ↑ 12Orphan V. J., House C. H., Hinrichs K.-U., McKeegan K. D., DeLong E. F. Methane-Consuming Archaea Revealed by Directly Coupled Isotopic and Phylogenetic Analysis // Science, 2001. Vol. 293. P. 484-487.
5. Hallam S. J., Putnam N., Preston C. M., Detter J. C., Rokhsar D., Richardson P. M., DeLong E. F. Reverse Methanogenesis: Testing the Hypothesis with Environmental Genomics // Science, 2004. Vol. 305. P. 1457-1462.
6. Hoehler T. M., Alperin M. J. Anaerobic methane oxidation by a methangen-sulfate reducer consortium: geochemical evidence and biochemical considerations. In M. E. Lidstrom, and F. R. Tabita (ed.), Microbial growth on C1 compounds. Kluwer Academic Publishers, Dordrecht, The Netherlands. 1996.
7. ↑ 12Valentine D. L., Reeburgh W. S New perspectives on anaerobic methane oxidation // Environ. Microbiol. 2000, № 2. Стр. 477—484.
8. Nauhaus K., Boetius A., Kruger M., Widdel F. in vitro demonstration of anaerobic oxidation of methane coupled to sulphate reduction in sediment from a marine gas hydrate area // Environ. Microbiol. 2002, № 4. Стр. 296—305.
9. Sorensen K.B., Finster K., Ramsing N.B. Thermodynamic and Kinetic Requirements in Anaerobic Methane Oxidizing Consortia Exclude Hydrogen, Acetate, and Methanol as Possible Electron Shuttles // Microb. Ecol., 2001. Vol. 42. P. 1-10.
10. Raghoebarsing A.A., Pol A., van de Pas-Schoonen K.T., Smolders A.J., Ettwig K.F., Rijpstra W.I., Schouten S., Damsté J.S., Op den Camp H.J., Jetten M.S., Strous M. A microbial consortium couples anaerobic methane oxidation to denitrification // Nature, 13 апреля 2006, № 440. Стр. 918—921.
11. Гальченко В. Ф. Метанотрофные бактерии — inmi.ru/mb_contents.php. М.: ГЕОС, 2001.
12. ↑ 12Kumaraswamy S., Ramakrishnan B., Sethunathan N. Methane Production and Oxidation in an Anoxic Rice Soil as Influenced by Inorganic Redox Species — jeq.scijournals.org/cgi/content/abstract/30/6/2195 // Journal of Environmental Quality, 2001. Vol. 30. P. 2195—2201.
13. Alperin M. J., Reeburgh W. S. Inhibition experiments on anaerobic methane oxidation // Applied and Environmental Microbiology, vol. 50, № 4, 1985. Стр. 940—945.
14. ↑ 12Eller G., Kanel L., Kruger M. Cooccurrence of Aerobic and Anaerobic Methane Oxidation in the Water Column of Lake Plubsee — aem.asm.org/cgi/content/abstract/71/12/8925 // Applied and Environmental Microbiology, 2005. Vol. 71, № 12. P. 8925-8928.
15. Losekann T., Knittel K., Nadalig T., Fuchs B., Niemann H., Boetius A., Amann R. Diversity and Abundance of Aerobic and Anaerobic Methane Oxidizers at the Haakon Mosby Mud Volcano, Barents Sea // Applied and Environmental Microbiology, 2007. Vol. 73, № 10. P. 3348–3362.
16. Orphan V.J., House C.H., Hinrichs K.-U., McKeegan K.D., DeLong E.F. Multiple archaeal groups mediate methane oxidation in anoxic cold seep sediments // PNAS, 2002. Vol. 99. No 11. P. 7663-7668
17. ↑ 12Zehnder A. J. B., Brock T. D. Methane formation and methane oxidation by methanogenic bacteria // J. Bacteriol, 1979, № 137. Стр. 420—432. Скачать в формате pdf — jb.asm.org/cgi/reprint/137/1/420?view=long&pmid=762019
18. ↑ 12Moran J. J., House C. H., Freeman K. H., Ferry J. G. Trace methane oxidation studied in several Euryarchaeota under diverse conditions // Archaea, 2005. Vol. 1. P. 303–309.
19. Harder J. Anaerobic methane oxidation by bacteria employing 14C-methane uncontaminated with 14C-carbon monooxide // Mar. Geol. 1997. № 137. Стр. 13-23.
20. Kajikawa H., Valdes C., Hillman K., Wallace R. J., Newbold C. J. Methane oxidation and its coupled electron-sink reactions in ruminal fluid // Letters in Applied Microbiology, 2003. Vol. 36, 354—357. Скачать в формате pdf — www.blackwell-synergy.com/doi/pdf/10.1046/j.1472-765X.2003.01317.x

Тема 8.3.Аэробное окисление глюкозы.Пентозофосфатный путь

Вопросы для самоподготовки

1. Источники глюкозы крови. Нормальная концентрация глюкозы в крови. Возможные причины гипо- и гипергликемий.
2. Специфические и общие пути катаболизма глюкозы. Суммарное уравнение аэробного распада глюкозы.
3. Этапы аэробного распада глюкозы: 1 – окисление глюкозы до пирувата; 2 – окислительное декарбоксилирование пирувата; 3 – цикл трикарбоновых кислот, 4 – цепь переноса электронов и образование эндогенной воды.
4. Суммарное уравнение окислительного декарбоксилирования пировиноградной кислоты и его отдельные реакции. Компоненты мультиферментного пируватдегидрогеназного комплекса, ферменты и коферменты. Регуляция процесса. Какие витамины принимают участие в работе ПВК-дегидрогеназы? Их характеристика. Какие еще ферментативные комплексы обладают подобным строением?
5. Цикл трикарбоновых кислот, ферменты и коферменты, биологическая роль цикла. Регуляция процесса.
6. Глицеролфосфатная и малат-аспартатная челночные системы. Каково их значение?
7. Преимущества аэробного окисления глюкозы. Эффект Пастера, его биохимический механизм.
8. Характеристика пентозофосфатного пути окисления глюкозы по плану:

• распространение и роль пентозофосфатного пути,
• реакции окислительного этапа,
• представление о неокислительном этапе (схематично),
• ферменты, коферменты, витамины,
• взаимосвязь процесса с гликолизом,
• значение пентозофосфатного пути, например. в жировой клетке, эритроците, в делящихся клетках.

1. Образование АТФ при аэробном и анаэробном распадах глюкозы. Роль анаэробного и аэробного распадов глюкозы при мышечной работе. Как проявляется зависимость метаболизма нервной ткани от аэробного распада глюкозы?
2. Особенности окисления глюкозы в эритроците. Роль гликолиза, пентозофосфатного шунта, 2,3 дифосфо­глицератного шунта.
3. Наследственная энзимопатия глюкозо-6-фосфат-дегидрогеназы. Факторы, провоцирующие проявление недостаточности фермента. Последствия.
4. Нервная регуляция обмена углеводов. Роль симпатической и парасимпатической систем.
5. Гормональная регуляция обмена углеводов. Влияние инсулина, адреналина, глюкагона, кортизола на уровень глюкозы крови и на внутриклеточные процессы превращения глюкозы. Гормоночувствительные ферменты обмена углеводов.
6. Характеристика сахарного диабета I и II типов. Какие пути обмена углеводов нарушены? Биохимия осложнений сахарного диабета.
7. Тест толерантности к глюкозе. Диагностическое значение параметров гликемической кривой – крутизна подъема, величина подъема, время возвращения к исходным значениям. При каких заболеваниях изменяется вид гликемической кривой? Коэффициент Бодуэна и коэффициент Рафальского, их значение.

ТЕМЫ ДЛЯ РЕФЕРАТИВНЫХ СООБЩЕНИЙ

1. Функции НАДФН в метаболизме. Реакции, сопровождающиеся образованием НАДФН. Реакции синтеза веществ с его участием.
2. Молекулярные механизмы развития сахарного диабета I и II типов. Биохимические механизмы быстрых и отсроченных осложнений сахарного диабета.

Тест толерантности к глюкозе

Принцип

Проведение теста толерантности к глюкозе

клинико-диагностических лабораторияхпрактическом занятии

Материал исследования

Реактивы

Определение концентрации глюкозы

Расчет

_{опстстмаксисхисхконеч}

Нормальные величины

Оценка гликемической кривой

Клинико-диагностическое значение

Оформление работы

принцип построения гликемических кривых

Вопрос 28. Регуляция углеводного обмена в организме.

Результат
регуляции метаболических путей
превращения глюкозы — постоянство
концентрации глюкозы в крови. Концентрация
глюкозы в артериальной крови в течение
суток поддерживается на постоянном
уровне 60-100 мг/дл (3,3-5,5 ммоль/л). После
приёма углеводной пищи уровень глюкозы
возрастает в течение примерно 1 ч до 150
мг/дл (∼8
ммоль/л, алиментарная гипергликемия),
а затем возвращается к нормальному
уровню (примерно через 2 ч).

Регуляция
содержания глюкозы в крови в абсорбтивном
и постабсорбтивном периодах.
Для предотвращения
чрезмерного повышения концентрации
глюкозы в крови при пищеварении основное
значение имеет потребление глюкозы
печенью и мышцами, в меньшей мере —
жировой тканью. В печени глюкоза
откладывается в печени в форме гликогена,
остальная часть превращается в жиры и
окисляется, обеспечивая синтез АТФ.
Ускорение этих процессов инициируется
повышением инсулинглюкагонового
индекса. Другая часть глюкозы, поступающей
из кишечника, попадает в общий кровоток.
Примерно 2/3 этого количества поглощается
мышцами и жировой тканью. Это обусловлено
увеличением проницаемости мембран
мышечных и жировых клеток для глюкозы
под влиянием высокой концентрации
инсулина. Остальная часть глюкозы общего
кровотока поглощается другими клетками
(инсулинонезависимыми).При нормальном
ритме питания и сбалансированном рационе
концентрация глюкозы в крови и снабжение
глюкозой всех органов поддерживается
главным образом за счёт синтеза и распада
гликогена. Лишь к концу ночного сна,
может несколько увеличиться роль
глюконеогенеза, значение которого будет
возрастать, если завтрак не состоится
и голодание продолжится.

Глюкозооксидазный
метод. Фермент
глюкозооксидаза катализирует окисление
глюкозы до глюконовой кислоты и
образование перекиси водорода H₂O₂:

Фермент
пероксидаза в присутствии перекиси
водорода окисляет хромогенный краситель
типа о-дианизидина, что приводит к
образованию окрашенного продукта,
интенсивность окраски которого
пропорциональна содержанию глюкозы в
среде инкубации:

Фотометрию
проводят при длине волны 400 нм. Реакция
протекает в два этапа. На 1 этапе происходит
окисление глюкозы до глюконовой кислоты
при участии фермента глюкозооксидазы.
Глюкозооксидаза высокоспецифична по
отношению к β-D-глюкозе. В водных растворах
глюкоза находится в λ-форме (36%)и β-форме
(64%). Окисление глюкозы при участии
глюкозооксидазы требует превращения
λ- в β-форму, которое ускоряется под
влиянием фермента мутаротазы.

2
этап, включающий пероксидазную реакцию,
является менее специфичным. Многие
вещества: мочевая кислота, аскорбиновая
кислота, билирубин, гемоглобин,
тетрациклины, глутатион — приводят к
занижению результатов, вероятно,
конкурируя с хромогеном за H₂O₂.
Большая часть мешающих определению
веществ может быть удалена из раствора
их осаждением.

Глюкозооксидазный
метод пригоден для определения глюкозы
в спинномозговой жидкости. В моче
содержатся высокие концентрации веществ,
способных вмешиваться в пероксидазную
реакцию, в частности, мочевая кислота,
что способствует получению ложноотрицательных
результатов

В связи с этим глюкозооксидазный
метод следует с осторожностью использовать
для определения глюкозы в моче

Основные отличия дихотомического анаэробного распада глюкозы и аэробного гликолиза

Аэробный распад глюкозы можно выразить суммарным уравнением:

С6Н12О6 + 6О2 → 6СО2 + Н2О + 2880 кДж/моль.

Этот процесс включает несколько стадий:

1. Аэробный гликолиз — процесс окисления глюкозы с образованием двух молекул пирувата; Аэробным гликолизом называют процесс окисления глюкозы до пировиноградной кислоты, протекающий в присутствии кислорода. Все ферменты, катализирующие реакции этого процесса, локализованы в цитозоле клетки.

2. Общий путь катаболизма, включающий превращение пирувата в ацетил-КоА и его дальнейшее окисление в цитратом цикле;

3. Цепь переноса электронов на кислород, сопряжённая с реакциями дегидрирования, происходящими в процессе распада глюкозы.

Анаэробным гликолизом называют процесс расщепления глюкозы с образованием в качестве конечного продукта лактата. Этот процесс протекает без использования кислорода и поэтому не зависит от работы митохондриальной дыхательной цепи.

АТФ образуется за счёт реакций субстратного фосфорилирования.

Суммарное уравнение процесса:

С6Н1206 + 2Н3Р04 + 2АДФ = 2С3Н6О3 + 2АТФ + 2Н2O.

Реакции анаэробного гликолиза

При анаэробном гликолизе (рис.14) в цитозоле протекают все 10 реакций, идентичных аэробному гликолизу. Лишь 11-я реакция, где происходит восстановление пирувата цитозольным NADH, является специфической для анаэробного гликолиза (рис.15).

Восстановление пирувата в лактат катализирует лактатдегидрогеназа (реакция обратимая, и фермент назван по обратной реакции). С помощью этой реакции обеспечивается регенерация NAD+ из NADH без участия митохондриальной дыхательной цепи в иситуациях, связанных с недостаточным снабжением клеток кислородом.

Роль акцептора водорода от NADH (подобно кислороду в дыхательной цепи) выполняет пируват. Таким образом, значение реакции восстановления пирувата заключается не в образовании лактата, а в том, что данная цитозольная реакция обеспечивает регенерацию NAD+.

К тому же лактат не является конечным продуктом метаболизма, удаляемым из организма. Это вещество выводится в кровь и утилизируется, превращаясь в печени в глюкозу, или при доступности кислорода превращается в пируват, который вступает в общий путь катаболизма, окисляясь до СО2 и Н2О.

Бескислородное окисление глюкозы включает два этапа

В анаэробном процессе пировиноградная кислота восстанавливается до молочной кислоты (лактата), поэтому в микробиологии анаэробный гликолиз называют молочнокислым брожением. Лактат является метаболическим тупиком и далее ни во что не превращается, единственная возможность утилизовать лактат – это окислить его обратно в пируват.

Многие клетки организма способны к анаэробному окислению глюкозы. Для эритроцитов он является единственным источником энергии.

Клетки скелетной мускулатуры за счет бескислородного расщепления глюкозы способны выполнять мощную, быструю, интенсивную работу, как, например, бег на короткие дистанции, напряжение в силовых видах спорта.

Вне физических нагрузок бескислородное окисление глюкозы в клетках усиливается при гипоксии – при различного рода анемиях, при нарушении кровообращения в тканях независимо от причины.

Первый этап гликолиза – подготовительный, здесь происходит затрата энергии АТФ, активация глюкозы и образование из нее триозофосфатов.

Первая реакция гликолиза сводится к превращению глюкозы в реакционно-способное соединение за счет фосфорилирования 6-го, не включенного в кольцо, атома углерода. Эта реакция является первой в любом превращении глюкозы, катализируется гексокиназой.

Вторая реакция необходима для выведения еще одного атома углерода из кольца для его последующего фосфорилирования (фермент глюкозофосфат-изомераза). В результате образуется фруктозо-6-фосфат.

Третья реакция – фермент фосфофруктокиназа фосфорилирует фруктозо-6-фосфат с образованием почти симметричной молекулы фруктозо-1,6-дифосфата. Эта реакция является главной в регуляции скорости гликолиза.

В четвертой реакции фруктозо-1,6-дифосфат разрезается пополам фруктозо-1,6-дифосфат-альдолазой с образованием двух фосфорилированных триоз-изомеров – альдозы глицеральдегида (ГАФ) и кетозы диоксиацетона (ДАФ).

Пятая реакция подготовительного этапа – переход глицеральдегидфосфата и диоксиацетонфосфата друг в друга при участии триозофосфатизомеразы. Равновесие реакции сдвинуто в пользу диоксиацетонфосфата, его доля составляет 97%, доля глицеральдегидфосфата – 3%. Эта реакция, при всей ее простоте, определяет дальнейшую судьбу глюкозы:

• при нехватке энергии в клетке и активации окисления глюкозы диоксиацетонфосфат превращается в глицеральдегидфосфат, который далее окисляется на втором этапе гликолиза,
• при достаточном количестве АТФ, наоборот, глицеральдегидфосфат изомеризуется в диоксиацетонфосфат, и последний отправляется на синтез жиров.

Второй этап гликолиза – это освобождение энергии, содержащейся в глицеральдегидфосфате, и запасание ее в форме АТФ.

Шестая реакция гликолиза (фермент глицеральдегидфосфат-дегидрогеназа) – окисление глицеральдегидфосфата и присоединение к нему фосфорной кислоты приводит к образованию макроэргического соединения 1,3-дифосфоглицериновой кислоты и НАДН.

В седьмой реакции (фермент фосфоглицераткиназа) энергия фосфоэфирной связи, заключенная в 1,3-дифосфоглицерате тратится на образование АТФ.

Реакция получила дополнительное название – реакция субстратного фосфорилирования, что уточняет источник энергии для получения макроэргической связи в АТФ (от субстрата реакции) в отличие от окислительного фосфорилирования (от электрохимического градиента ионов водорода на мембране митохондрий).

Восьмая реакция – синтезированный в предыдущей реакции 3-фосфоглицерат под влиянием фосфоглицератмутазы изомеризуется в 2-фосфоглицерат.

Девятая реакция – фермент енолаза отрывает молекулу воды от 2-фосфоглицериновой кислоты и приводит к образованию макроэргической фосфоэфирной связи в составе фосфоенолпирувата.

Десятая реакция гликолиза – еще одна реакция субстратного фосфорилирования – заключается в переносе пируваткиназой макроэргического фосфата с фосфоенолпирувата на АДФ и образовании пировиноградной кислоты.

Последняя реакция бескислородного окисления глюкозы, одиннадцатая – образование молочной кислоты из пирувата под действием лактатдегидрогеназы

Важно то, что эта реакция осуществляется только в анаэробных условиях. Эта реакция необходима клетке, так как НАДН, образующийся в 6-й реакции, в отсутствие кислорода не может окисляться в митохондриях

Химические свойства глюкозы

Водный раствор глюкозы

В водном растворе глюкозы существует динамическое равновесие между двумя  циклическими формами —   α и β   и  линейной  формой:

Реакции на карбонильную группу — CH=O

Глюкоза проявляет свойства, характерные для альдегидов.

Реакция «серебряного зеркала»

Реакция с гидроксидом меди (II) при нагревании. При взаимодействии глюкозы с гидроксидом меди (II) выпадает красно-кирпичный осадок оксида меди (I):

Окисление бромной водой. При окислении глюкозы бромной водой образуется глюконовая кислота:

Также глюкозу можно окислить хлором, бертолетовой солью, азотной кислотой.

Каталитическое гидрирование. При взаимодействии глюкозы с водородом происходит восстановление карбонильной группы до спиртового гидроксила, образуется шестиатомный спирт – сорбит:

Брожение глюкозы. Брожение — это биохимический процесс, основанный на окислительно-восстановительных превращениях органических соединений в анаэробных условиях.

Спиртовое брожение. При спиртовом брожении глюкозы образуются спирт и углекислый газ:

C₆H₁₂O₆ → 2C₂H₅OH + 2CO₂

          Молочнокислое брожение. При молочнокислом брожении глюкозы образуется молочная кислота:

          Маслянокислое брожение. При маслянокислом брожении глюкозы образуется масляная кислота (внезапно):

Образование эфиров глюкозы (характерно для циклической формы глюкозы).

Глюкоза способна образовывать простые и сложные эфиры.

Наиболее легко происходит замещение полуацетального (гликозидного) гидроксила.

Например, α-D-глюкоза взаимодействует с метанолом.

При этом образуется монометиловый эфир глюкозы (α-O-метил-D-глюкозид):

В более жестких условиях  (например, с CH₃-I)  возможно алкилирование и по другим оставшимся гидроксильным группам.

Моносахариды способны образовывать сложные эфиры как с минеральными, так и с карбоновыми кислотами.

Примечания и ссылки

1. Стивен Д. Антон , Keelin Moehl , Уильям Т. Донахью и Krisztina Marosi , «  Подавать метаболический переключатель: Понимание и применение Польза для здоровья Голодание  », Ожирение (. Silver Spring, MD) , Vol.  26, п о  2февраль 2018, стр.  254–268
2. ↑ и (in) Реджинальд Х. Гарретт и Чарльз М. Гришем , Биохимия , Wadsworth Publishing Co Inc.,2012 г., 5- е  изд. , 1280  с.
3. Паскаль Риберо-Гайон , Дени Дюбурдье , Бернар Донеш и Алин Лонво , Договор об энологии , т.  1: Микробиология вина. Виноделие , Данод,3 октября 2012 г., 6- е  изд. ( ISBN  978-2-10-058234-1 и 2-10-058234-8 )
4. (in) HS Seeholzer, A. Jaworowski, IA Rose , Энолпируват: химическое определение как промежуточное соединение пируваткиназы , Biochemistry , vol.  30, п о  3,
   22 января 1991 г., стр.  727-732
5. Джордж Б. Джонсон , Джонатан Б. Лосос , Питер Х. Рэйвен и Сьюзан С. Сингер ( перевод  с англ.), Биология: роскошная версия , Брюссель / Париж, Superior De Boeck
   15 ноября 2009 г., 1406  с. ( ISBN  978-2-8041-6638-0 )
6. Жозеф-Пьер Гиро , Пищевая микробиология , Dunod,
   18 сентября 2012 г., 2- е  изд. ( ISBN  978-2-10-057008-9 и 2-10-057008-0 )

История изучения

Первые геохимические свидетельства протекания окисления метана в анаэробных условиях были получены еще в 1970-е годы при изучении профильного распределения метана, сульфатов и сероводорода в донных отложениях. Первыми из биологов исследовали процесс Зендер и Брок в 1979—1980 годах. Ими была выдвинута гипотеза, что окисление протекает в два этапа, причём первый из них представляет собой обратный метаногенез. Позже гипотеза нашла ряд подтверждений и сейчас рассматривается как общепризнанная.

На рубеже 1990-х и 2000-х начался новый этап в изучении анаэробного окисления метана с активным привлечением молекулярных методов. Была установлена таксономическая принадлежность анаэробных метанотрофов, начато изучение их генома и кодируемых им ферментов. В 2006 году получены свидетельства, что окисление метана может быть сопряжено с восстановлением не только сульфатов, но и нитратов. Тем не менее, организмы, способные расти в среде с метаном в роли единственного источника углерода, до сих пор не выделены, неясной остаётся биохимия процесса.

Список источников

• StudFiles.net
• lifelib.info
• wreferat.baza-referat.ru
• topuch.ru