Разница между над и надф

Световая фаза фотосинтеза

Чтобы лучше понять, что происходит во время фотосинтеза, разберём фазы фотосинтеза. Световая фаза фотосинтеза включает в себя фотохимические и фотофизические процессы, и может быть поделена на три этапа:

1. Фаза поглощения — энергия света улавливается при помощи светособирающих комплексов, переходит в энергию электронного возбуждения пигментов, передаётся в реакционный центр фотосистем I и II. 
2. Фаза реакционных центров — энергия электронного возбуждения пигментов светособирающих комплексов используется для активации реакционных центров фотосистем. В реакционном центре электрон от возбуждённого хлорофилла передаётся другим компонентам электрон-транспортной цепи, пигмент после отдачи электрона переходит в окисленное состояние и становится способным, в свою очередь, отнимать электроны у других веществ. Именно в этом процессе происходит преобразование физической формы энергии в химическую.
3. Фаза электрон-транспортной цепи — электроны переносятся по цепи переносчиков, образуются АТФ, НАДФН, O2. Необходимо, чтобы каждый переносчик электрон-транспортной цепи поочерёдно восстанавливался и окислялся, обеспечивая таким образом перенос энергии электронов. Любой этап переноса электрона сопровождается высвобождением или поглощением энергии. Часть энергии теряется. На некоторых участках электрон-транспортной цепи перенос электрона сопряжён с переносом протона.

Для того чтобы понять, что происходит во время фазы фотосинтеза, рассмотрим эти процессы подробнее. Кванты света улавливаются светособирающими комплексами фотосистемы I — молекула хлорофилла в составе светособирающего комплекса переходит в возбуждённое состояние, и энергия передаётся в реакционный центр фотосистемы I. Происходит возбуждение молекул хлорофилла фотосистемы I,   отщепляется электрон. Пройдя по цепочке внутренних компонентов фотосистемы I и внешних переносчиков, электрон в конце концов попадает к НАДФ+ — образуется восстановитель НАДФН. Получается, что хлорофилл фотосистемы I отдал электрон и приобрёл положительный заряд, и для дальнейшего функционирования необходимо восстановить нейтральность молекулы, получить электрон, чтобы закрыть «дырку». Этот электрон приходит от фотосистемы II.

На светособирающие комплексы фотосистемы II попадают кванты света — происходит возбуждение молекулы хлорофилла фотосистемы II, молекула хлорофилла отдаёт электрон и переходит в окисленное состояние. Нехватку электрона хлорофилл восполняет благодаря фотолизу воды, при этом образуется протоны H+, а также важный побочный продукт фотосинтеза — кислород. По цепи переносчиков электрон от хлорофилла фотосистемы II попадает к хлорофиллу реакционного центра фотосистемы I и восстанавливает его. Теперь этот хлорофилл может снова поглощать энергию кванта света и отдавать электрон в электрон-транспортную цепь.

Протоны, попадающие во внутритилакоидное пространство, используются для синтеза АТФ. С помощью фермента АТФ-синтазы за счёт градиента протонов образуется АТФ из АДФ и фосфата. Под градиентом понимают неравномерное распределение: во внутритилакоидном пространстве H+ больше, в строме — меньше. Поэтому частицы стремятся проникнуть в строму, переходят в неё через АТФ-синтазу, а в процессе пути сквозь белковый комплекс отдают ему часть энергии, которая и используется для синтеза АТФ. 

Биосинтез

НАДФ +

Как правило, НАДФ + синтезируется раньше, чем НАДФН. Такая реакция обычно начинается с НАД + либо из пути de-novo, либо из пути восстановления, когда НАД + киназа добавляет дополнительную фосфатную группу. НАД (Ф) + нуклеозидаза позволяет синтезировать никотинамид в пути спасения, а НАДФ + фосфатаза может конвертировать НАДФН обратно в НАДН для поддержания баланса. Некоторые формы НАД + киназы, особенно в митохондриях, также могут принимать НАДН, чтобы напрямую превращать его в НАДФН. Прокариотический путь менее изучен, но со всеми похожими белками процесс должен работать аналогичным образом.

НАДФН

НАДФН производится из НАДФ + . Основным источником NADPH в животных и других не-фотосинтезирующих организмов является пентозофосфатный путь , с помощью глюкозо-6-фосфатдегидрогеназы (G6PDH) на первой стадии. Пентозофосфатный путь также производит пентозу, другую важную часть НАД (Ф) Н, из глюкозы. Некоторые бактерии также используют G6PDH для пути Entner – Doudoroff , но продукция NADPH остается прежней.

Ферредоксин-НАДФ + редуктаза , присутствующая во всех сферах жизни, является основным источником НАДФН в фотосинтезирующих организмах, включая растения и цианобактерии. Оказывается , что в последней стадии цепочки электронов из световых реакций в процессе фотосинтеза . Он используется в качестве восстанавливающей силы для биосинтетических реакций в цикле Кальвина, чтобы ассимилировать углекислый газ и помочь превратить углекислый газ в глюкозу. Он также выполняет функции приема электронов в других нефотосинтетических путях: он необходим для восстановления нитратов до аммиака для усвоения растениями в азотном цикле и для производства масел.

Есть несколько других менее известных механизмов генерации НАДФН, все из которых зависят от присутствия митохондрий у эукариот. Ключевыми ферментами в этих процессах, связанных с углеродным метаболизмом, являются изоформы яблочного фермента , связанные с НАДФ , изоцитратдегидрогеназа (IDH) и глутаматдегидрогеназа . В этих реакциях НАДФ + действует как НАД + в других ферментах в качестве окислителя. Механизм изоцитратдегидрогеназы, по-видимому, является основным источником НАДФН в жире и, возможно, также в клетках печени. Эти процессы также обнаруживаются у бактерий. Бактерии также могут использовать НАДФ-зависимую глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназу с той же целью. Как и пентозофосфатный путь, эти пути связаны с частями гликолиза .

НАДФН также может вырабатываться путями, не связанными с углеродным метаболизмом. Ферредоксинредуктаза является таким примером. Никотинамиднуклеотидтрансгидрогеназа переносит водород между НАД (Ф) Н и НАД (Ф) + и обнаруживается в митохондриях эукариот и многих бактерий. Есть версии, которые зависят от протонного градиента для работы, и те, которые не работают. Некоторые анаэробные организмы используют NADP + -связанную гидрогеназу , отрывая гидрид от газообразного водорода с образованием протона и NADPH.

Как и НАДН , НАДФН флуоресцентный . НАДФН в водном растворе, возбужденный при поглощении никотинамида ~ 335 нм (около УФ), имеет флуоресцентное излучение с пиком при 445-460 нм (от фиолетового до синего). НАДФ + не имеет заметной флуоресценции.

Темновая фаза фотосинтеза

Что образуется при фотосинтезе в темновую фазу? В строме хлоропластов с помощью энергии АТФ и восстановителя НАДФН, полученных в световую фазу, образуются простые сахара, из которых в ходе других процессов образуется крахмал. Ферментативные процессы не нуждаются в наличии света. Важнейший процесс, происходящий в темновую фазу фотосинтеза, — фиксация углекислого газа воздуха. Синтез и превращения сахаров в хлоропластах имеют циклический характер и носят название цикл Кальвина.

В нём можно выделить три этапа:

1. Фаза карбоксилирования (введение CO2 в цикл).
2. Фаза восстановления (используются АТФ и НАДФН, полученные в световую фазу).
3. Фаза регенерации (превращения сахаров).

В строме хлоропластов находится производное простого пятиуглеродного сахара рибозы. С помощью особого фермента (Рубиско) к производному рибозы присоединяется CO2 (реакция карбоксилирования) — образуется неустойчивое шестиуглеродное соединение, которое быстро распадается на две трехуглеродные молекулы. Дальше, с затратой АТФ и НАДФН, полученных в ходе световых процессов, трехуглеродное соединение модифицируется — образуется восстановленное соединение с атомом фосфора и альдегидной группой в составе. Теперь перед клеткой стоит проблема: необходимо получить шестиуглеродное соединение — глюкозу для синтеза крахмала, а также пятиуглеродное — производное рибозы для того, чтобы эти процессы могли начаться заново. Для решения этих проблем в фазу регенерации из полученных ранее трехуглеродных соединений под действием ферментов образуются четырёх-, пяти-, шести- и семиуглеродные сахара. Из шестиуглеродной молекулы образуется глюкоза, из которой синтезируется крахмал. Из пятиуглеродной молекулы образуется производное рибозы и цикл замыкается. Остальные сахара также используются клеткой в других биохимических процессах.

Отдельно стоит сказать про крайне важный фермент первой фазы цикла Кальвина — рибулозо-1,5-дифосфаткарбоксилазу (Рубиско). Это сложный фермент, состоящий из 16 субъединиц, с молекулярной массой в 8 раз больше, чем у гемоглобина. Является одним из важнейших ферментов в природе, поскольку играет центральную роль в основном механизме поступления неорганического углерода (из CO2) в биологический круговорот. Содержание Рубиско в листьях растений очень велико, он считается самым распространённым ферментом на Земле. 

Рис.3. Суммарные уравнения и частные реакции фотосинтеза.

Строение окисленных форм НАД и НАДФ

Биохимические функции

Перенос гидрид-ионов Н– (атом водорода и электрон) в окислительно-восстановительных реакциях

Благодаря переносу гидрид-иона витамин обеспечивает следующие задачи:

1. Метаболизм белков, жиров и углеводов. Так как НАД и НАДФ служат коферментами большинства дегидрогеназ, то они участвуют в реакциях

• при синтезе и окислении жирных кислот,
• при синтезе холестерола,
• обмена глутаминовой кислоты и других аминокислот,
• обмена углеводов: пентозофосфатный путь, гликолиз,
• окислительного декарбоксилирования пировиноградной кислоты,
• цикла трикарбоновых кислот.

2. НАДН выполняет регулирующую функцию, поскольку является ингибитором некоторых реакций окисления, например, в цикле трикарбоновых кислот.

3. Защита наследственной информации – НАД является субстратом поли-АДФ-рибозилирования в процессе сшивки хромосомных разрывов и репарации ДНК, что замедляет некробиоз и апоптоз клеток.

4. Защита от свободных радикалов – НАДФН является необходимым компонентом антиоксидантной системы клетки.

5. НАДФН участвует в реакциях ресинтеза тетрагидрофолиевой кислоты из дигидрофолиевой, например после синтеза тимидилмонофосфата.

Гиповитаминоз

Причина

Пищевая недостаточность ниацина и триптофана. Синдром Хартнупа.

Клиническая картина

Проявляется заболеванием пеллагра (итал.: pelle agra – шершавая кожа). Проявляется как синдром трех Д:

• деменция(нервные и психические расстройства, слабоумие),
• дерматиты(фотодерматиты),
• диарея(слабость, расстройство пищеварения, потеря аппетита).

При отсутствии лечения заболевание кончается летально. У детей при гиповитаминозе наблюдается замедление роста, похудание, анемия.

Антивитамины

Фтивазид, тубазид, ниазид – лекарства, используемые для лечения туберкулеза.

Лекарственные формы

Никотинамид и никотиновая кислота.

Витамин В5 (пантотеновая кислота)

Источники

Любые пищевые продукты, особенно бобовые, дрожжи, животные продукты.

Суточная потребность

10-15 мг.

Строение

Витамин существует только в виде пантотеновой кислоты, в ее составе находится β-аланин и пантоевая кислота (2,4-дигидрокси-3,3-диметилмасляная).

Строение пантотеновой кислоты

Его коферментными формами являются кофермент А (коэнзим А, HS-КоА) и 4-фосфопантетеин.

Строение коферментной формы витамина В5 — коэнзима А

Биохимические функции

Коферментная форма витамина коэнзим А не связан с каким-либо ферментом прочно, он перемещается между разными ферментами, обеспечивая перенос ацильных(в том числе ацетильных) групп:

• в реакциях энергетического окисления глюкозы и радикалов аминокислот, например, в работе ферментов пируватдегидрогеназы, α-кетоглутаратдегидрогеназы в цикле трикарбоновых кислот),
• как переносчик ацильных групп при окислении жирных кислот и в реакциях синтеза жирных кислот
• в реакциях синтеза ацетилхолина и гликозаминогликанов, образования гиппуровой кислоты и желчных кислот.

Гиповитаминоз

Причина

Пищевая недостаточность.

Клиническая картина

Проявляется в виде педиолалгии(эритромелалгии) – поражение малых артерий дистальных отделов нижних конечностей, симптомом является жжение в стопах. В эксперименте проявляется поседение волос, поражение кожи и ЖКТ, дисфункции нервной системы, дистрофия надпочечников, стеатоз печени, апатия, депрессия, мышечная слабость, судороги.

Но так как витамин есть во всех продуктах, гиповитаминоз встречается очень редко.

Лекарственные формы

Пантотенат кальция, коэнзим А.

Витамин В6 (пиридоксин, антидерматитный)

Источники

Витамином богаты злаки, бобовые, дрожжи, печень, почки, мясо, также синтезируется кишечными бактериями.

Суточная потребность

1,5-2,0 мг.

Строение

Витамин существует в виде пиридоксина. Его коферментными формами являются пиридоксальфосфат и пиридоксаминфосфат.

Биологические функции

В клетках всех организмов синтез АТФ происходит в процессе фосфорилирования, т.е. присоединения фосфорной кислоты к АДФ. Фосфорилирование происходит с разной интенсивностью при дыхании (митохондрии), гликолизе (цитоплазма), фотосинтезе (хлоропласты).

АТФ является основным связующим звеном между процессами, сопровождающимися выделением и накоплением энергии, и процессами, протекающими с затратами энергии.

Кроме этого, АТФ наряду с другими рибонуклеозидтрифосфатами (ГТФ, ЦТФ, УТФ) является субстратом для синтеза РНК.

Кроме АТФ есть и другие молекулы с макроэргическими связями – УТФ (уридинтрифосфорная кислота), ГТФ (гуанозинтрифосфорная кислота), ЦТФ (цитидинтрифосфорная кислота), энергия которых используются для биосинтеза белка (ГТФ), полисахаридов (УТФ), фосфолипидов (ЦТФ). Но все они образуются за счет энергии АТФ.

Помимо мононуклеотидов, важную роль в реакциях обмена веществ играют динуклеотиды (НАД+, НАДФ+, ФАД), относящиеся к группе коферментов (органические молекулы, сохраняющие связь с ферментом только в ходе реакции).

НАД+ (никотинамидадениндинуклеотид), НАДФ+ (никотинамидадениндинуклеотидфосфат) – динуклеотиды, имеющие в своем составе два азотистых основания – аденин и амид никотиновой кислоты – производное витамина РР), два остатка рибозы и два остатка фосфорной кислоты (рис. .). Если АТФ – универсальный источник энергии, то НАД+ и НАДФ+ – универсальные акцепторы, а их восстановленные формы – НАДН и НАДФН – универсальные доноры восстановительных эквивалентов (двух электронов и одного протона).

Входящий в состав остатка амида никотиновой кислоты атом азота четырехвалентен и несет положительный заряд (НАД+). Это азотистое основание легко присоединяет два электрона и один протон (т.е. восстанавливается) в тех реакциях, в которых при участии ферментов дегидрогеназ от субстрата отрываются два атома водорода (второй протон уходит в раствор):

В обратных реакциях ферменты, окисляя НАДН или НАДФН, восстанавливают субстраты, присоединяя к ним атомы водорода (второй протон приходит из раствора).

ФАД – флавинадениндинуклеотид – производное витамина В2 (рибофлавина) также является кофактором дегидрогеназ, но ФАД присоединяет два протона и два электрона, восстанавливаясь до ФАДН2.

Главное отличие — НАД против НАДП

NAD и NADP — два типа коферментов, используемых в клеточном метаболизме. Оба соединения используются для переноса электронов из одной реакции в другую. Таким образом, и НАД, и НАДФ содержат окисленную и восстановленную форму. Восстановленная форма NAD представляет собой NADH, в то время как окисленная форма представляет собой NAD+, В НАДФ восстановленной формой является НАДН, а окисленной формой является НАДФ+, главное отличие между NAD и NADP является то, что NAD используется в клеточном дыхании, тогда как NADP используется в фотосинтезе.

Ключевые области покрыты

1. Что такое НАД      — определение, особенности, функции2. Что такое НАДП      — определение, особенности, функции3. Каковы сходства между НАД и НАДП      — Краткое описание общих черт4. В чем разница между НАД и НАДП      — Сравнение основных различий

Ключевые слова: клеточное дыхание, коэнзим, NAD, NAD+, НАДФ, НАДФН, фотосинтез

История

До начала 1960 — х годов, то окисление из xenotoxic считалось материалов быть полностью осуществлено с помощью CYP450 . Однако в начале 1970-х доктор Дэниел Зиглер из Техасского университета в Остине обнаружил печеночный флавопротеин, выделенный из печени свиньи, который, как было обнаружено, окислял огромное количество различных аминов до соответствующего им нитро- состояния. Этот флавопротеин, названный «ферментом Циглера», проявлял необычные химические и спектрометрические свойства. После дальнейшей спектроскопической характеристики и исследования пула субстратов этого фермента д-р Циглер обнаружил, что этот фермент связывает только молекулу FAD, которая может образовывать промежуточное соединение C4a-гидроксипероксифлавин, и что этот фермент может окислять широкий спектр субстратов без общих структурных особенностей. , включая фосфины , сульфиды , соединения селена , среди прочего. После того, как это было замечено, фермент доктора Циглер был классифицирован как широкополосные флавиновой монооксигеназные .

В 1984 году первые доказательства множественных форм FMO были получены двумя разными лабораториями, когда два разных FMO были выделены из легких кролика. С тех пор более 150 различных ферментов FMO были успешно выделены из самых разных организмов. До 2002 г. только 5 ферментов FMO были успешно изолированы от млекопитающих. Однако группа исследователей обнаружила шестой ген FMO, расположенный на хромосоме 1 человека . В дополнение к шестому FMO, обнаруженному в 2002 году, лаборатории доктора Яна Филипса и Элизабет Шеппард обнаружили у человека второй кластер генов, который состоит из 5 дополнительных псевдогенов FMO на хромосоме 1 человека.

Биосинтез

НАД + синтезируется двумя путями метаболизма. Он производится либо путем de novo из аминокислот, либо путем рециркуляции предварительно сформированных компонентов, таких как никотинамид, обратно в NAD + . Хотя большинство тканей у млекопитающих синтезируют НАД + путем спасения, гораздо больше de novo синтеза происходит в печени из триптофана, а в почках и макрофагах из никотиновой кислоты .

De novo production

Некоторые метаболические пути, которые синтезируют и потребляют НАД + у позвоночных . Аббревиатуры определены в тексте.

Большинство организмов синтезирует НАД + из простых компонентов. Конкретный набор реакций различается у разных организмов, но общей чертой является образование хинолиновой кислоты (QA) из аминокислоты — триптофана (Trp) у животных и некоторых бактерий или аспарагиновой кислоты (Asp) у некоторых бактерий и растений. Хинолиновая кислота превращается в мононуклеотид никотиновой кислоты (NaMN) путем переноса фрагмента фосфорибозы. Затем аденилатный фрагмент переносится с образованием адениндинуклеотида никотиновой кислоты (NaAD). Наконец, фрагмент никотиновой кислоты в NaAD амидируется с фрагментом никотинамида (Nam), образуя никотинамид-адениндинуклеотид.

На следующей стадии, некоторые из NAD + преобразуется в НАДФ + с NAD + киназа , которая фосфорилирует NAD + . У большинства организмов этот фермент использует АТФ в качестве источника фосфатной группы, хотя некоторые бактерии, такие как Mycobacterium tuberculosis и гипертермофильный архей Pyrococcus horikoshii , используют неорганический полифосфат в качестве альтернативного донора фосфорила.

В путях спасения используются три прекурсора НАД + .

Пути спасения

Несмотря на наличие пути de novo , спасательные реакции необходимы у людей; отсутствие ниацина в рационе вызывает дефицит витамина болезни пеллагры . Эта высокая потребность в НАД + является результатом постоянного потребления кофермента в таких реакциях, как посттрансляционные модификации, поскольку циклическое переключение НАД + между окисленной и восстановленной формами в окислительно-восстановительных реакциях не меняет общих уровней кофермента. Основным источником НАД + у млекопитающих является спасательный путь, который перерабатывает никотинамид, продуцируемый ферментами, использующими НАД + . Первым этапом и ферментом, ограничивающим скорость в пути спасения, является никотинамидфосфорибозилтрансфераза (NAMPT), которая продуцирует никотинамидмононуклеотид (NMN). NMN является непосредственным предшественником NAD + в пути спасения.

Помимо сборки NAD + de novo из простых предшественников аминокислот, клетки также спасают предварительно образованные соединения, содержащие пиридиновое основание. Три предшественника витаминов, используемых в этих спасательных путях метаболизма, — это никотиновая кислота (NA), никотинамид (Nam) и никотинамид рибозид (NR). Эти соединения могут быть взяты из рациона и называются витамином B ₃ или ниацином . Однако эти соединения также производятся внутри клеток и при переваривании клеточного НАД + . Некоторые из ферментов, участвующих в этих путях спасения, по-видимому, сконцентрированы в ядре клетки , что может компенсировать высокий уровень реакций, потребляющих НАД + в этой органелле . Есть некоторые сообщения о том, что клетки млекопитающих могут поглощать внеклеточный НАД + из своего окружения, а никотинамид и никотинамид рибозид могут абсорбироваться из кишечника.

Пути спасения, используемые у микроорганизмов, отличаются от таковых у млекопитающих . Некоторые патогены, такие как дрожжи Candida glabrata и бактерии Haemophilus influenzae, являются ауксотрофами НАД +  — они не могут синтезировать НАД +,  но обладают путями спасения и, таким образом, зависят от внешних источников НАД + или его предшественников. Еще более удивительным является внутриклеточный патоген Chlamydia trachomatis , у которого отсутствуют узнаваемые кандидаты для каких-либо генов, участвующих в биосинтезе или спасении как НАД +, так и НАДФ + , и который должен получать эти коферменты от своего хозяина .

Классификация и характеристика

Лесозаготовительные предприятия являются одним подсемейством из класса В внешнем флавопротеиде монооксигеназ (EC 1.14.13), которые принадлежат к семейству монооксигеназных оксидоредуктаз , наряду с другими подсемействами Байер-Виллигер монооксигеназами и микробными N-гидроксилированием монооксигеназ. FMO находятся в грибах, дрожжах, растениях, млекопитающих и бактериях.

Млекопитающие

Онтогенетическая и тканеспецифическая экспрессия была изучена у нескольких видов млекопитающих, включая людей, мышей, крыс и кроликов. Однако, поскольку экспрессия FMO уникальна для каждого вида животных, трудно сделать выводы о регуляции и активности FMO человека на основе других исследований на млекопитающих. Вероятно, что видоспецифическая экспрессия FMO способствует различиям в восприимчивости к токсинам и ксенобиотикам, а также в эффективности выделения у разных млекопитающих.

Сообщалось о шести функциональных формах генов FMO человека. Однако FMO6 считается псевдогеном . FMO 1–5 имеют 50–58% аминокислотной идентичности у разных видов. Недавно были обнаружены еще пять генов FMO человека, хотя они относятся к категории псевдогенов.

FMO1 , FMO2 , FMO3 , FMO4 , FMO5 , FMO6

Дрожжи

В отличие от млекопитающих, дрожжи ( Saccharomyces cerevisiae ) не имеют нескольких изоформ FMO, а имеют только одну, называемую yFMO. Этот фермент не принимает ксенобиотические соединения. Вместо этого yFMO помогает сворачивать белки, содержащие дисульфидные связи , катализируя O ₂ и НАДФН-зависимое окисление биологических тиолов , точно так же, как FMO млекопитающих. Примером является окисление глутатиона до дисульфида глутатиона , оба из которых образуют окислительно-восстановительную буферную систему в клетке между эндоплазматическим ретикулумом и цитоплазмой . yFMO локализован в цитоплазме для поддержания оптимального соотношения окислительно-восстановительного буфера, необходимого для правильного сворачивания белков, содержащих дисульфидные связи. Эта нексенобиотическая роль yFMO может отражать изначальную роль FMO до появления современного семейства ферментов FMO, обнаруженных у млекопитающих.

Растения

Игра растениеводы FMO в роли в защите от патогенных микроорганизмов и катализируют конкретные шаги в биосинтезе из ауксина , в гормоне растений . Растительные FMO также играют роль в метаболизме глюкозинолатов . Эти не ксенобиотические роли растительных FMO предполагают, что другие функции FMO могут быть идентифицированы у нерастительных организмов.

Клиническое значение

Ферменты, которые производят и используют НАД + и НАДН, важны как для фармакологии, так и для исследования будущих методов лечения болезней. При разработке и разработке лекарств НАД + используется тремя способами: как прямая мишень для лекарств, путем разработки ингибиторов или активаторов ферментов на основе его структуры, которые изменяют активность НАД-зависимых ферментов, и путем попытки подавить биосинтез НАД + .

Поскольку раковые клетки используют повышенный гликолиз , и поскольку НАД усиливает гликолиз, никотинамидфосфорибозилтрансфераза (путь спасения НАД) часто усиливается в раковых клетках.

Он был изучен на предмет его потенциального использования в терапии нейродегенеративных заболеваний, таких как болезнь Альцгеймера и Паркинсона . Плацебо-контролируемое клиническое исследование НАДН (которое исключало предшественники НАДН) у людей с болезнью Паркинсона не продемонстрировало какого-либо эффекта.

NAD + также является прямым объектом препарата изониазид , который используется при лечении туберкулеза , инфекции , вызванной микобактерий туберкулеза . Изониазид является пролекарством, и, как только он попадает в бактерии, он активируется ферментом пероксидазой , который окисляет соединение до свободнорадикальной формы. Затем этот радикал вступает в реакцию с NADH с образованием аддуктов, которые являются очень мощными ингибиторами ферментов еноилацил-носителя протеин-редуктазы и дигидрофолатредуктазы .

Поскольку большое количество оксидоредуктаз используют NAD + и NADH в качестве субстратов и связывают их с помощью высококонсервативного структурного мотива, идея о том, что ингибиторы на основе NAD + могут быть специфичными для одного фермента, является неожиданной. Однако это возможно: например, ингибиторы на основе соединений микофеноловой кислоты и тиазофурина ингибируют дегидрогеназу IMP в сайте связывания NAD +

Из-за важности этого фермента в метаболизме пуринов эти соединения могут быть полезны в качестве противораковых, противовирусных или иммунодепрессивных лекарств. Другие препараты не являются ингибиторами ферментов, а вместо этого активируют ферменты, участвующие в метаболизме НАД +

Сиртуины являются особенно интересной мишенью для таких лекарств, поскольку активация этих НАД-зависимых деацетилаз увеличивает продолжительность жизни в некоторых моделях животных. Такие соединения, как ресвератрол, увеличивают активность этих ферментов, что может иметь важное значение в их способности замедлять старение как у позвоночных, так и у беспозвоночных модельных организмов . В одном эксперименте у мышей, получавших НАД в течение одной недели, улучшилась ядерно-митохрондриальная связь.

Из-за различий в метаболических путях биосинтеза НАД + между организмами, например между бактериями и людьми, эта область метаболизма является многообещающей областью для разработки новых антибиотиков . Например, фермент никотинамидаза , который превращает никотинамид в никотиновую кислоту, является мишенью для разработки лекарств, поскольку этот фермент отсутствует у людей, но присутствует в дрожжах и бактериях.

В бактериологии НАД, иногда называемый фактором V, используется в качестве добавки к питательной среде для некоторых привередливых бактерий.