Структура белков: первичная, вторичная, третичная

Денатурация белка

Так долго мы добирались до четвертичной структуры, но теперь время все УНИЧТОЖИТЬ. Денатурация — это потеря функции белка, через разрушение  его четвертичной, третичной и вторичной структуры. Но не первичной! Процесс может остановиться и раньше, не дойдя до первичной

Но самое важное — белок перестает работать. Это значит вот что: если у белка есть только третичная структура, то её потеря приведёт к потере функций

Тоже самое касается белков с четвертичной структурой. 

Денатурирующие факторы делятся на физические и химические.

Физические факторы

У всех этих факторов общий механизм действия. Они вносят в систему дополнительное количество энергии. Это вызывает увеличение амплитуды колебательных движений фрагментов полипептидной цепи. Из-за этого рвутся слабые связи, стабилизирующие белковую молекулу — водородные, гидрофобные и Ван-дер-Вальсовы. Вот некоторые из этих факторов:

• Повышение температуры больше 42 градусов;
• Повышение давления;
• Ультрафиолетовое излучение;
• Рентгеновское излучение;
• Инфракрасное излучение (коротковолновое);
• Сверхчастотное излучение;
• Вибрация.

Химические факторы

Химические денатурирующие факторы различаются по механизму действия. Так что разбираемся с каждым отдельно. Представим, что мы рвём каждую связь:

1) Добавим кислоту или щелочь в раствор, где находится белок — произойдет изменение заряда некоторых аминокислот. Раз изменился заряд, то происходит разрушение водородных и ионных связей.

2) Детергенты — это вещества, у которых есть гидрофобные и гидрофильные участки. Если засунуть их внутрь молекулы, то гидрофобное взаимодействие нарушится. Примеры детергентов — фенолы, додецилсульфат.

3) С помощью тяжелых металлов мы порвем дисульфидные мостики в третичной структуре. Такими тяжелыми металлами будут: свинец, медь и ртуть.

4) Восстанавливающие агенты — восстанавливают дисульфидные связи. Смысл такой же, как и с тяжелыми металлами: разрушение дисульфидных мостиков. Пример — меркаптоэтанол. 

5) Вещества, образующие водородные связи — мочевина. Это ужасная воровка, она перетягивает водородные связи с белка на себя.  

Виды денатурирующих агентов. Все физические агенты не поместились.

Но, мы сказали, что это разрушает вторичную, третичную и четвертичную структуры, но не первичную. Она остается целой. А так как она отвечает за формирование всех остальных, то при удалении денатурирующего фактора белок может снова стать работоспособным, восстановив свою структуру. Это процесс называется ренативация белка. Для этого нужны определённые условия, но они не всегда достижимы в клетке. Поэтому для большинства белков денатурация — это необратимый процесс.

Хочешь задать вопрос, похвалить или наговорить гадостей? Тогда залетай в телегу. Там ты сможешь предложить новый формат или разбор темы. А если серьёзно, то эти статьи пишутся для вас, поэтому мне важна обратная связь.

Структура БелкаСкачать

Образование вторичной белковой структуры

Как только завершился синтез полипептида на рибосомах в шероховатой сети клеточной эндоплазмы, начинает образовываться вторичная структура белка. Сам полипептид представляет собой длинную молекулу, занимающую много места и неудобную для транспорта и выполнения заложенных функций. Потому с целью уменьшения ее размеров и придания ей особенных свойств развивается вторичная структура. Это происходит путем образования альфа-спиралей и бета-слоев. Таким образом получается белок вторичной структуры, который в дальнейшем либо превратится в третичную и четвертичную, либо будет использоваться в таком виде.

Особенности третичной структуры

Для третичной структуры белков характерны следующие типы химических взаимодействий:

• ионные;
• водородные;
• гидрофобные;
• ван-дер-ваальсовы;
• дисульфидные.

Все эти связи (кроме ковалентной дисульфидной) очень слабые, однако за счет количества стабилизируют пространственную форму молекулы.

Фактически третий уровень укладки полипептидных цепей представляет собой комбинацию различных элементов вторичной структуры (α-спиралей; β-складчатых слоев и петель), которые ориентируются в пространстве за счет химических взаимодействий между боковыми аминокислотными радикалами. Для схематичного обозначения третичной структуры белка α-спирали обозначаются цилиндрами или спирально закрученными линиями, складчатые слои — стрелками, а петли — простыми линиями.

Характер третичной конформации определяется последовательностью аминокислот в цепи, поэтому двум молекулам с одинаковой первичной структурой при равных условиях будет соответствовать один и тот же вариант пространственной укладки. Такая конформация обеспечивает функциональную активность белка и называется нативной.

В процессе укладки белковой молекулы происходит сближение компонентов активного центра, которые в первичной структуре могут быть значительно удалены друг от друга.

Для одноцепочечных белков третичная структура является конечной функциональной формой. Сложные многосубъединичные белки образуют четвертичную структуру, которая характеризует расположение нескольких цепей по отношению друг к другу.

Экспериментальное определение

Примерное содержание вторичной структуры биополимера (например, «этот белок представляет собой 40% α-спирали и 20% β-листа ») можно оценить спектроскопически . Для белков распространенным методом является круговой дихроизм в дальнем ультрафиолете (дальний УФ, 170–250 нм) . Ярко выраженный двойной минимум на 208 и 222 нм указывает на α-спиральную структуру, тогда как одиночный минимум на 204 нм или 217 нм отражает структуру случайных катушек или β-пластин, соответственно. Менее распространенным методом является инфракрасная спектроскопия , которая обнаруживает различия в колебаниях связей амидных групп из-за образования водородных связей. Наконец, содержание вторичной структуры может быть точно оценено с использованием химических сдвигов изначально неназначенного спектра ЯМР .

Предпосылки для изучения белковой структуры

Среди методов изучения строения химических веществ особенную роль играет рентгеноструктурная кристаллография. Посредством нее можно получить информацию о последовательности атомов в молекулярных соединениях и об их пространственной организации. Попросту говоря, рентгеновский снимок можно сделать и для отдельной молекулы, что стало возможным в 30-е годы XX века.

Именно тогда исследователи обнаружили, что многие белки имеют не только линейную структуру, но и могут располагаться в спиралях, клубках и доменах. А в результате проведения массы научных экспериментов выяснилось, что вторичная структура белка — это конечная форма для структурных белков и промежуточная для ферментов и иммуноглобулинов. Это значит, что вещества, которая в конечном итоге имеют третичную или четвертичную структуру, на этапе своего «созревания» должны пройти и этап спиралеобразования, свойственный вторичной структуре.

Шапероны

Шапероны иначе называются белками теплового шока или стресса. Это связано со значительным увеличением их секреции при отрицательных воздействиях на клетку (температура, радиация, тяжелые металлы и т. д.).

Шапероны принадлежат к трем семействам белков: hsp60, hsp70 и hsp90. Эти протеины выполняют множество функции, включая:

• защиту белков от денатурации;
• исключение взаимодействия только что синтезированных белков друг с другом;
• предупреждение образования неправильных слабых связей между радикалами и их лабиализация (исправление).

Таким образом, шапероны способствуют быстрому приобретению энергитически правильной конформации, исключая случайный перебор множества вариантов и ограждая еще не созревшие белковые молекулы от ненужного взаимодействия друг с другом. Кроме этого, шапероны обеспечивают:

• некоторые виды транспортировки белков;
• контроль рефолдинга (восстановления третичной структуры после ее утраты);
• поддержание состояния неоконченного фолдинга (для некоторых белков).

В последнем случае молекула шаперона остается связанной с белком по завершении процесса укладки.

викторина

1. Что из следующего не относится к третичной структуре?A. Это функциональноB. Содержит три полипептидные цепиC. Это вовлекает ионные связиD. Это включает в себя гидрофобные взаимодействия

Ответ на вопрос № 1

В верно. Третичная структура содержит только одну полипептидную цепь, которая была свернута и скручена сама по себе.

2. Что из следующего относится к последовательности аминокислот?A. Первичная структураB. Вторичная структураC. энзимD. Четвертичная структура

Ответ на вопрос № 2

верно. Первичная структура белка представляет собой простую последовательность аминокислот, скрепленных пептидными связями.

3. Что диктует расположение третичной структуры?A. Температура, в которой находится белокB. Вторичная структура белкаC. Количество аминокислот, из которых состоит белокD. Последовательность первичной структуры

Ответ на вопрос № 3

D верно. Первичная структура имеет всю информацию, необходимую для формирования вторичных и третичных структур. Следовательно, когда белки становятся денатурированными, они могут снова и снова возвращаться к своим одинаковым третичным структурам, если это позволяют условия.

Примечания и ссылки

1. основная цепь белка соответствует атомам, участвующим в основной структуре полипептида (-NH-CαH-CO-). Таким образом, боковые цепи аминокислот (часто обозначаемые -R) не принадлежат углеродному скелету.
2. Ramachandran, GN, Sasisekharan, V. & Ramakrishnan, C. (1963) J. Mol. Биол. 7, 95–99 (1963
3. (in) Л. Полинг, Р. Б. Кори, Х. Р. Брэнсон. (1951) Строение белков; две спиральные конфигурации полипептидной цепи с водородными связями Proc. Natl. Акад. Sci. США, 37: 205-211
4. (in), например, Argos P. и J. Palau (1982) Распределение аминокислот во вторичных структурах белков, Int J Pept Protein Res , Vol. 19 (4): 380-93.
5. (in), например, Richards FM и Richmond T. (1977) Растворители, интерфейсы и структура белка, Ciba Found Symp. полет. 60 : 23-45.
6. ↑ и (ru) Wright PE и Dyson HJ (1999) Внутренне неструктурированные белки: переоценка парадигмы структура-функция белка, J Mol Biol. , т. 293 (2): 321-31.
7. (in) Tompa P. (2002) Внутренне неструктурированные белки, Trends Biochem. Sci. , т. 27 (10): 527-533.

Альфа-спираль вторичной структуры

Поскольку в биосинтезе полипептидов участвуют только L-аминокислоты, то образование вторичной структуры белка начинается с закручивания спирали по часовой стрелке (правым ходом). На каждый спиральный виток приходится строго 3,6 остатков аминокислот, а расстояние вдоль спиральной оси составляет 0,54 нм. Это общие свойства для вторичной структуры белка, которые не зависят от вида аминокислот, участвовавших в синтезе.

Определено, что не вся полипептидная цепь спирализуется полностью. В ее структуре присутствуют линейные участки. В частности, молекула белка пепсина спирализована лишь на 30%, лизоцима — на 42%, а гемоглобина — на 75%. Это значит, что вторичная структура белка — это не строго спираль, а комбинирование ее участков с линейными или слоистыми.

структура белка

До этого мы разбирали вторичные структуры изолированно, но представьте себе очень длинную полипептидную цепь. Не может же она вся закручиваться в альфа-спираль или становиться бета-складчатой. Хотя иногда и может, но об этом позднее. Чаще всего белок — это комбинация из альфа-спиралей, бета-тяжей и беспорядочных клубков. То есть может это выглядеть примерно вот-так. 

Супервторичная структура белка

Поймите, что супервторичная структура белка не стоит выше, чем вторичная. Это просто название, которое неправильно отражает суть, поэтому оно мне не нравится. На западе используют другое название — структурные мотивы, оно намного лучше. Вот в чем его суть: хоть у нас огромное количество самых разных белков, но в них есть определенные повторяющиеся паттерны — это и есть мотивы. Наиболее частые из них: бета-тяж + альфа-спираль + бета-тяж (бета-альфа-бета петля); альфа-спираль + бета-поворот + альфа-спираль; бета-бочонок.

Структурные мотивы

Мотивов очень много, но думаю смысл понятен. Простые мотивы могут объединяться и образовывать мотивы посложнее.

Я использовал в иллюстрациях прошлые картинки, но помните, что эти альфа-спирали и бета-тяжи отличаются друг от друга аминокислотными остатками — они очень разные! Просто перерисовывать все это не хочется.

Структуры белков

Каждый белок в природе состоит из определенного количества структур, которые обусловливают сложность его строения. Они формируются в каналах эндоплазматической сети. С этими структурами сильно связаны и основные свойства белков — денатурация и ренатурация, которые мы рассмотрим позже.

Первичная структура

Данная структура определяет количество аминокислот в цепи пептидов. В молекуле возникают пептидные связи (рис.1).То есть эта структура представляет собой последовательность различных аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями.

Вторичная структура

Представляет собой альфа-спираль, которая прошита многочисленными водородными связями (рис.2).Еще данная структура может представлять собой бета-слой.Бета-слой (рис.3) — складчатая структура, состоящая из ряда параллельных полипептидных цепей, соединенных водородными связями. Является более прочным, чем альфа-спираль.
Рис. 3. Бета-слой

Третичная структура

Здесь полипептидная цепь компактно уложена в глобулу (рис.4).В глобулу могут входить ионные, водородные, дисульфидные связи. Между радикалами могут возникать гидрофобные и гидрофильные взаимодействия. Сюда же входят различные ферменты и антитела с глобулярным строением.

Рис. 4. Глобула

Четвертичная структура

Пожалуй, является наиболее сложной из всех. В ней несколько полипептидных цепей удерживаются в молекуле гидрофобными взаимодействиями и ионными связями (рис.5).Четыре глобулы соединены воедино. Данное строение имеет гемоглобин, чрезвычайно важный для человеческого организма.Теперь, после изучения основного строения белков, перейдем к краткому рассмотрению свойств этих биополимеров, которые вытекают из наличия всех указанных выше структур.

Какова первичная структура белка

Первичной структурой белка является аминокислотная последовательность белка, которая является линейной. Он образует полипептидную цепь белка. Каждая аминокислота связывается с соседней аминокислотой через пептидную связь. Из-за ряда пептидных связей в аминокислотной последовательности она называется полипептидной цепью. Аминокислоты в полипептидной цепи входят в число 20 незаменимых аминокислот.

Рисунок 1: Линейная аминокислотная последовательность

Последовательность кодонов белка, кодирующего ген, определяет порядок аминокислот в полипептидной цепи. Кодирующая последовательность сначала транскрибируется в мРНК, а затем декодируется для образования аминокислотной последовательности.Первым процессом является транскрипция, которая происходит внутри ядра. РНК-полимераза — это фермент, участвующий в транскрипции. Последний процесс представляет собой трансляцию, которая происходит в цитоплазме. Рибосомы — это органеллы, которые облегчают перевод.

Свойства белков

Примем во внимание два главных свойства:

• Денатурация — нарушение природной структуры белка при воздействии на него определенных факторов (высокой температуры, излучения, воздействия кислот, щелочей, солей). Обратимая денатурация называется ренатурацией — процесс обратим, если не разрушается первичная структура, являющаяся основной. При необратимой денатурации затрагивается первичная структура, которая восстановиться уже не может. В качестве примера такого процесса можно привести яйцо, которое на сковороде превращается в яичницу. В этом случае строение белка полностью нарушено и не восстановимо.
• Белки — органические растворители. Данные макромолекулы используются и как отличные растворители.

Обязательно стоит перейти к вопросу о классификациях белков. Разные биополимеры имеют разное строение, а также физические свойства.
Рис. 5. Четвертичная структура белка

Денатурация

Нарушение третичной структуры белка под воздействием каких-либо факторов называется денатурацией. Потеря нативной конформации происходит при разрушении большого количества слабых связей, стабилизирующих молекулу. При этом белок теряет свою специфическую функцию, но сохраняет первичную структуру (пептидные связи во время денатурации не разрушаются).

При денатурации происходит пространственное увеличение белковой молекулы, а гидрофобные участки вновь выходят на поверхность. Полипептидная цепь приобретает конформацию беспорядочного клубка, форма которого зависит от того, какие связи третичной структуры белка были разорваны. В таком виде молекула более восприимчива к воздействию протеолитических ферментов.

Взаимодействия, ответственные за конформационную стабильность белков

Принято считать, что структура «нативного» белка является термодинамически наиболее стабильной структурой. За исключением дисульфидных мостиков, которые существуют только в определенных белках, в основном внеклеточных белках, взаимодействия, которые стабилизируют конформацию этих молекул, являются нековалентными взаимодействиями. Все такие взаимодействия, которые происходят в небольших молекулах, также существуют в белках. С другой стороны, нековалентные взаимодействия имеют место между различными группами белка, а также между этими группами и молекулами растворителя.

Таким образом, конформационная энергия белковой молекулы складывается из нескольких вкладов. Некоторые из этих вкладов являются результатом факторов, присущих белку: это взаимодействия Ван-дер-Ваальса (несвязанные взаимодействия), которые включают член притяжения и член отталкивания, торсионные потенциалы, энергии напряжения в углах или длинах связей. Другие возникают в результате внутримолекулярных взаимодействий под влиянием растворителя, таких как водородные связи и электростатические взаимодействия. Третьи в основном определяются растворителем, это гидрофобные взаимодействия. В водородных связях и гидрофобные взаимодействия имеют противоположный знак зависимость от температуры. Эти водородные связи являются более стабильными при низких температурах, в отличие от гидрофобных взаимодействий; следовательно, температура, соответствующая максимальной стабильности, зависит от пропорции этих взаимодействий и, следовательно, варьируется от одного белка к другому. Нативная структура белка является результатом тонкого баланса между различными стабилизирующими взаимодействиями и конформационной энтропией, которая имеет тенденцию дестабилизировать целое.

Четвертичная структура

Четвертичная структура мультимерного белка — это способ, которым различные белковые цепи или субъединицы расположены в нативном состоянии по отношению друг к другу.

Четвертичная структура белков объединяет ассоциацию по крайней мере двух полипептидных цепей — одинаковых или разных — нековалентными связями, известными как слабые связи (Н-связь, ионная связь, гидрофобные взаимодействия и сила Ван-дер-Ваальса), но редко за счет дисульфидные связи , роль которых заключается в создании межцепочечных связей. Гидрофобный эффект является основным фактором сборки структурных элементов, в том числе ассоциации субъединиц.

Каждая из этих цепей называется мономером (или субъединицей), а весь олигомер или мультимерный белок . Гемоглобина является примером четвертичной структуры; он состоит из 4 субъединиц: 2 субъединиц α (из 141 аминокислоты) и 2 субъединиц β (из 146 аминокислот), в случае гемоглобина А.

Разница между первичной вторичной и третичной структурой белка

Определение

Первичная структура белка представляет собой линейную последовательность аминокислот, вторичная структура белка представляет собой складывание пептидной цепи в α-спираль или β-лист, в то время как третичная структура представляет собой трехмерную структуру белка. Это объясняет принципиальную разницу между первичной вторичной и третичной структурой белка.

форма

Как сказано в определении, первичная структура белка является линейной, вторичная структура белка может представлять собой α-спираль или β-лист, а третичная структура белка является глобулярной.

облигации

Первичная структура белка состоит из пептидных связей, образованных между аминокислотами, вторичная структура белка включает в себя водородные связи, тогда как третичная структура белка включает дисульфидные мостики, солевые мостики и водородные связи. В этом основное отличие первичной вторичной и третичной структуры белка.

Примеры

Первичная структура белка формируется во время трансляции. Вторичная структура белков образует коллаген, эластин, актин, миозин и кератиноподобные волокна, в то время как третичная структура белков включает ферменты, гормоны, альбумин, глобулин и гемоглобин.

Функции в ячейке

Их функции являются еще одним важным отличием первичной вторичной и третичной структуры белка. Первичная структура белка участвует в посттрансляционных модификациях, вторичная структура белков участвует в формировании таких структур, как хрящи, связки, кожа и т. Д., А третичная структура белков участвует в метаболических функциях организма.

Заключение

Первичная структура белка представляет собой аминокислотную последовательность, которая является линейной. Это производится во время перевода. Вторичная структура белка представляет собой либо α-спираль, либо β-слой, образованный в результате образования водородных связей. Он играет важную роль в формировании структур, таких как волокна коллагена, эластина, актина, миозина и кератина. Третичная структура белка является глобулярной и образуется в результате образования дисульфидных и солевых мостиков. Он играет жизненно важную роль в обмене веществ. Разница между первичной вторичной и третичной структурой белка заключается в их структуре, связях и роли в клетке.

Функции белков

Строение белков, все четыре структуры этих полимеров, обусловливают их функции. Каждый определенный белок выполняет и свою функцию, и общие задачи для этого класса веществ:

• Структурная — главнейшая задача данных полимеров. Данную функцию белки выполняют на различных уровнях организации живой материи. Но главным является то, что они входят в состав всех клеточных мембран. Отдельные представители — коллаген, эластин, керотин содержатся в перьях, волосах, коже и ногтях.
• Транспортная — не менее важная задача белков. Гемоглобин переносит кислород и углекислый газ в крови позвоночных. Гемоцианин выполняет аналогичные действия, но у беспозвоночных. Миоглобин транспортирует кислород к мышцам.
• Защитная — осуществление защиты от различных инфекций и вредоносных микроорганизмов. Выполняют эту задачу антитела крови, фибриноген, тромбин, способствующие процессам свертывания крови и образования тромбов. Каталаза препятствует развитию свободно-радикальных процессов, которые являются крайне вредоносными для человеческого организма.
• Ферментативная — белки катализируют практически все химические реакции, происходящие в клетке. Функцию выполняют трипсин и глутамин-синтетаза.
• Сократительная — актин и миозин участвуют в сокращении мышц.
• Регуляторная — количество определенных веществ регулируют инсулин, глюкагон и специальное сложное вещество — адренокортикотропин (АКТГ).
• Запасающая — питательные вещества запасают казеин молока, яичный альбумин.
• Токсичная — данную задачу выполняют особые белки-токсины, каковыми являются змеиный и дифтерийный яды.
• Энергетическая — самая незначительная и маловажная. За счет расщепления одного грамма белка выделяется 17,6 килоджоулей энергии.

Итак, разобрав строение белков, мы узнали, что они являются непериодическими биополимерами, состоящими из 20 аминокислот. Различные представители этого класса веществ могут иметь от одной до четырех структур, в каждой из которых преобладают свои виды связи. Белки, различающиеся по своей форме и количеству структур, имеют индивидуальные физические свойства и отдельные функции. Незаменимость белков для всех живых существ мы доказали при рассмотрении выполняемых ими задач.Для закрепления изученного материала рекомендуем пройти тест, расположенный ниже, и посмотреть видео.

Что такое третичная структура белка

Третичная структура белка представляет собой свернутую структуру полипептидной цепи в 3D-структуру. Следовательно, он имеет компактную шаровидную форму. Таким образом, чтобы сформировать третичную структуру, полипептидная цепь изгибается и закручивается, достигая самого низкого энергетического состояния с высокой стабильностью. Взаимодействия между боковыми цепями аминокислот ответственны за образование третичной структуры. Дисульфидные мостики образуют наиболее стабильные взаимодействия и образуются при окислении сульфгидрильных групп в цистеине. Это тип ковалентных взаимодействий. Кроме того, ионные связи, называемые солевыми мостиками, образуют между положительно и отрицательно заряженными боковыми цепями аминокислот, дополнительно стабилизируя третичную структуру. Кроме того, водородные связи также помогают в стабилизации 3D-структуры.

Рисунок 3: Структура белка

Третичная структура или глобулярная форма белков является водорастворимой в физиологических условиях. Это связано с воздействием гидрофильных, кислых и основных аминокислот снаружи и сокрытием гидрофобных аминокислот, таких как ароматические аминокислоты и аминокислоты с алкильными группами в ядре структуры белка.

Прогноз

Предсказание третичной структуры белка только по его аминокислотной последовательности является очень сложной задачей (см. предсказание структуры белка), но использование более простых определений вторичной структуры более сговорчиво.

Ранние методы прогнозирования вторичной структуры ограничивались прогнозированием трех преобладающих состояний: спирали, листа или случайной спирали. Эти методы были основаны на склонности отдельных аминокислот к образованию спиралей или листов, иногда в сочетании с правилами оценки свободной энергии образующихся элементов вторичной структуры. Первыми широко используемыми методами предсказания вторичной структуры белка по аминокислотной последовательности были Метод Чоу – Фасмана и Метод газового фактора. Хотя такие методы утверждали, что они достигают ~ 60% точности в предсказании, какое из трех состояний (спираль / лист / рулон) принимает остаток, оценки слепых вычислений позже показали, что фактическая точность была намного ниже.

Значительное увеличение точности (почти до ~ 80%) было достигнуто за счет использования множественное выравнивание последовательностей; Зная полное распределение аминокислот, которые встречаются в позиции (и в ее окрестностях, обычно ~ 7 остатков с каждой стороны) на всем протяжении эволюция дает гораздо лучшую картину структурных тенденций около этой позиции. Для иллюстрации, данный белок может иметь глицин в заданном положении, что само по себе может указывать на случайную катушку там. Однако множественное выравнивание последовательностей может выявить, что благоприятные для спирали аминокислоты встречаются в этом положении (и в соседних положениях) в 95% гомологичных белков, охватывающих почти миллиард лет эволюции. Более того, исследуя средний гидрофобность в этом и близлежащих положениях такое же выравнивание может также указывать на структуру остатка доступность растворителей соответствует α-спирали. Взятые вместе, эти факторы предполагают, что глицин исходного белка имеет α-спиральную структуру, а не случайную спираль. Для объединения всех доступных данных для формирования прогноза с тремя состояниями используются несколько типов методов, в том числе: нейронные сети, скрытые марковские модели и опорные векторные машины. Современные методы прогнозирования также обеспечивают оценку достоверности своих прогнозов на каждой позиции.

Точное предсказание вторичной структуры — ключевой элемент в предсказании третичная структура, во всех, кроме самых простых (моделирование гомологии) случаи. Например, уверенно предсказанный узор из шести элементов вторичной структуры βαββαβ является признаком ферредоксин складывать.