Миозин в мышечных волокнах

12.5. Изменение метаболизма при мышечной работе

1. Дальше изменения метаболизма зависят от интенсивности мышечной работы:
   1. если мышечная работа длительная и небольшой интенсивности, то в дальнейшем клетка получает энергию путем окислительного фосфорилирования — это работа в «аэробной зоне»;
   2. если мышечная работа субмаксимальной интенсивности, то — дополнительно к окислительному фосфорилированию включается гликолиз — это наиболее тяжелая мышечная работа — возникает «кислородная задолженность», это — работа «в смешанной зоне»;
   3. если мышечная работа максимальной интенсивности, но непродолжительная, то механизм окислительного фосфорилирования не успевает включаться. Работа идет исключительно за счет гликолиза. После окончания максимальной нагрузки лактат поступает из крови в печень, где идут реакции глюконеогенеза, или лактат превращается в пируват, который дальше окисляется в митохондриях (ГДФ-путь). Для окисления пирувата нужен кислород, поэтому после мышечной работы максимальной и субмаксимальной интенсивности потребление кслорода мышечными клетками повышено — возвращается кислородная задолженность (долг).

Красные мышцыБелые мышцыУ человека нет специализированных мышц, но есть специализированные волокна:Существует наследственная предрасположенность к мышечной работеколичество актина и миозина возрастает

Что такое диета на костном бульоне?

Диета на костном бульоне подразумевает прием только бульона несколько раз в день и отказ от любой твердой пищи.

Хотя бульон, сваренный из различных частей животного, употребляли в той или иной форме в самых разных уголках планеты тысячи лет, в настоящее время им часто пренебрегают. Бульон готовится на основе костей, хрящей и копыт. Сами по себе они несъедобны, но являются очень питательным дополнением.

Костный бульон томят на медленном огне в течение долгого времени, как правило, с овощами и травами. Самым популярным является куриный и говяжий бульон.

Монодиета подходит далеко не каждому и иногда сопряжена с риском для здоровья, так как предполагает потребление ограниченного количества питательных веществ и небольшого количества калорий. Но если у Вас нет никаких противопоказаний, то костный бульон станет отличным вариантом, так как содержит много макро- и микроэлементов.

Рыбный, куриный и говяжий бульоны содержат аминокислоты (форма белка), такие как глицин, аргинин и пролин, витамины, минералы, коллаген, электролиты и даже антиоксиданты, например, глюкозамин.

Монодиета на основе костного бульона особенно хороша тем, что снабжает организм большим количеством коллагена, белком, необходимым для образования тканей в организме. Коллаген присутствует во внутренней поверхности пищеварительного тракта, в костном мозге, сухожилиях, суставах, хрящах, коже.

В состав коллагена входят такие нутриенты, как аминокислоты пролин и глицин, а также желатин, каждый из которых обладает уникальными свойствами.

Риски и побочные эффекты

Желатин хорошо переносится даже теми, кто страдает нарушениями пищеварения. Однако лучше всего «начать знакомство» с этим веществом, используя небольшое количество, например, половину порции, и постепенно, при отсутствии побочной реакции, увеличивать до рекомендуемой нормы.

Стоит помнить, что наиболее качественные желатин и коллаген содержатся в организме животных, которые были выращены надлежащим образом. По этой причине старайтесь выбирать экологически чистые и органические мясные продукты, которые также содержат больше полезных минералов, жирных кислот (больше омега-3 и меньше омега-6) и меньше вредных элементов.

Мы рекомендуем приобретать желатин и коллаген, полученные из животных свободного выпаса, которые не употребляли корма, содержащие ГМО и химикаты

Важно не только что, но и где Вы покупаете желатин. Будьте особенно внимательны, выбирая говяжий желатин, так как через некачественный продукт Вы можете заразиться губчатой энцефалопатией, также известной как коровье бешенство.

Заключение

• Желатин – это вид белка, получаемый из коллагена. Он присутствует в некоторых частях животных и содержит большое количество аминокислот, «строительных блоков» белков.
• В сухом весе желатин на 98-99% состоит из белка. Считается, что в нем необычайно много таких аминокислот, как глицин и пролин.
• Большинство людей не потребляет достаточного количества желатина, так как мы не едим такие части животных, как кожа, костный мозг и сухожилия (как это делали наши предки).
• Костный бульон, который часто используется для снятия симптомов пищевой аллергии и непереносимости, борьбы с расстройствами пищеварения, синдромом «дырявого кишечника», аутоиммунными расстройствами, является богатым источником желатина.
• Желатин помогает справиться с причинами, вызывающими заболевания желудочно-кишечного тракта, например, воспалением кишечника. Он также защищает суставы и снимает суставную боль, поддерживает эластичность кожи, укрепляет сердце и скелет и способствует насыщению.

Вы можете оставить заявку на плановую госпитализацию на нашем сайте и мы свяжемся с Вами.

Ингибиторы циклин-зависимой киназы

Ингиби́тор цикли́н-зави́симой кина́зы (англ. Cdk inhibitor protein, CKI, CDI, CDKI) — белок, блокирующий активность циклин-зависимой киназы отдельно или циклин-зависимой киназы в комплексе с циклином. Обычно сдерживающая активность CKI приурочена к фазе G1 клеточного цикла. К тому же, активация CKI может происходить в ответ на провреждения ДНК или может быть вызвана внеклеточными ингибирующими сигналами.

Большинство эукариотических организмов обладают ингибиторами циклин-зависимых киназ. В животных клетках выделяют два семейства CKI: Cip/Kip и INK4. 

Ингибиторы семейства Cip/Kip блокируют циклин-зависимую киназу в комплексе с циклином, а ингибиторы семейства INK4 блокируют отдельные циклин-зависимые киназы Cdk4 и Cdk6.  В животных клетках ингибиторы циклин-зависимых киназ разделяются на два основных семейства: Cip/Kip и INK4. Семейство Cip/Kip включает ингибиторы CDK белки p21, p27, p57. К основным субстратам Cip/Kip-ингибиторов относятся циклин-киназные комплексы G1/S-Cdk и S-Cdk, отвечающие, соответственно, за G1/S-переход и вступление в S-фазу. Ингибиторы семейства INK4 блокируют циклин-зависимые киназы Cdk4 и Cdk6 регулирующие G1-фазу клеточного цикла.

Рис. Схема ингибирования Cdk6 с участием INK4. Белок INK4 соединяется с циклин-зависимой киназой Cdk6 и смещает аминоконцевую долю киназы примерно на 15° относительно оси вращения. В итоге, деформируется каталитическая область Cdk6, а также снижается способность циклин-зависимой киназы к связыванию циклина.

На протяжении фазы G1 в растущей клетке блокируется активность циклин-зависимых киназ (англ. Cdk) до момента вступления клетки в очередной клеточный цикл. Сдерживание активности Cdk обеспечивается тремя контрольными механизмами. Во-первых, снижением экспрессии генов циклинов. Во-вторых, увеличением степени деградации циклинов. Наконец, к третьему типу сдерживания активности Cdk относятся ингибиторы CKI. Помимо обеспечения стабильного роста клетки в фазе G1 ингибиторы циклин-зависимых киназ участвуют в аресте клеточного цикла на стадии G1 в ответ на неблагоприятные внешние условия. К тому же события клеточного цикла могут блокироваться с участием CKI при повреждениях ДНК.

Ингибиторы циклин-зависимых киназ: Sic1 у почкующихся дрожжей, Rum1 у делящихся дрожжей и Rux у Drosophila — несмотря на структурные различия обладают как минимум тремя сходными функциональными особенностями. Во-первых, основными мишенями данных CKI являются митотические циклин-киназы (англ. M-Cdk) и циклин-киназы синтетической фазы клеточного цикла (англ. S-Cdk). В то же время указанные ингибиторы CKI не могут блокировать циклин-зависимые киназы, обеспечивающие переход клетки из фазы G1 в S-фазу (англ. G1/S-Cdk). Наконец, третьей характерной особенностью всех перечисленных ингибиторов CKI является способ их деактивации. Все они разрушаются после фосфорилирования со стороны активных циклин-зависимых киназ.

Семейство Cip / Kip (p21, p27, p57) регулирует динамику актина посредством ингибирования пути Rho-ROCK-LIMK

Предлагаемая модель — актоклампины отслеживают концы волокон.

Одна предложенная модель предполагает существование молекулярных моторов актиновых филаментов, отслеживающих зазубрины за концом, называемых «актоклампином». Предлагаемые актоклампины генерируют движущие силы, необходимые для основанной на актине подвижности ламеллиподий , филоподий , инвадиподий, дендритных шипов , внутриклеточных пузырьков и подвижных процессов при эндоцитозе , экзоцитозе , формировании подосом и фагоцитозе . Моторы Actoclampin также продвигают такие внутриклеточные патогены, как Listeria monocytogenes , Shigella flexneri , Vaccinia и Rickettsia . При сборке в подходящих условиях эти отслеживающие концы молекулярные двигатели также могут перемещать биомиметические частицы.

Термин «актоклампин» происходит от слова « акто» — для обозначения участия актиновой нити, как в актомиозине, и « зажим» для обозначения зажимного устройства, используемого для укрепления гибких / движущихся объектов и для надежного закрепления двух или более компонентов, за которым следует суффикс — в чтобы указать на его белковое происхождение. Таким образом, белок, отслеживающий концы актиновых филаментов, можно назвать зажимом.

Дикинсон и Пурих признали, что быстрый гидролиз АТФ может объяснить силы, возникающие во время актиновой подвижности. Они предложили простую механоферментную последовательность, известную как модель Lock, Load & Fire, в которой белок, отслеживающий концы, остается прочно связанным («заблокированным» или зажатым) на конце одной субфиламента двухцепочечного актинового филамента. После связывания с Glycyl-Prolyl-Prolyl-Prolyl-Prolyl-Prolyl-регистрами на белках-трекерах, Профилин-АТФ-актин доставляется («загружается») к незажатому концу другой субфиламента, после чего АТФ в уже зажатом конце субъединица другого субфрагмента гидролизуется («запускается»), обеспечивая энергию, необходимую для высвобождения этого плеча концевого трекера, который затем может связывать другой профилин-АТФ-актин, чтобы начать новый раунд добавления мономера.

Вовлеченные шаги

Следующие шаги описывают один цикл генерации силы молекулярного мотора актоклампина:

1. Кофактор полимеризации профилин и АТФ · актин объединяются с образованием комплекса профилин-АТФ-актин, который затем связывается с блоком отслеживания концов.
2. Кофактор и мономер переносятся на зазубренный конец актиновой уже зажатой нити.
3. Блок слежения и кофактор диссоциируют от соседнего протофиламента на стадии, которой может способствовать энергия гидролиза АТФ для модуляции сродства кофактора и / или блока слежения к нити; и этот механоферментный цикл затем повторяется, начиная на этот раз с другого участка роста субфиламентов.

При работе с преимуществом гидролиза АТФ двигатели переменного тока генерируют силы на каждую нить накала 8–9 пН, что намного больше, чем предел для одной нити в 1-2 пН для двигателей, работающих без гидролиза АТФ. Термин «актоклампин» является общим и применяется ко всем молекулярным моторам, отслеживающим концы актиновых филаментов, независимо от того, активно ли они управляются АТФ-активируемым механизмом или пассивно.

Некоторые актоклампины (например, те, которые включают белки Ena / VASP, WASP и N-WASP), по-видимому, требуют инициации филаментов, опосредованной Arp2 / 3, для образования ядра полимеризации актина , которое затем «загружается» на конечный трекер, прежде чем может начаться процессивная подвижность. . Для создания нового филамента Arp2 / 3 требуется «материнский» филамент, мономерный АТФ-актин и активирующий домен из Listeria ActA или области VCA N-WASP. Комплекс Arp2 / 3 связывается со стороной материнской нити, образуя Y-образную ветвь, имеющую угол 70 градусов по отношению к продольной оси материнской нити. Затем после активации ActA или VCA, комплекс Arp, как полагают, претерпевает серьезные конформационные изменения, в результате чего две его белковые субъединицы, связанные с актином, достаточно близко друг к другу, чтобы образовались новые ворота филаментов. Вопрос о том, может ли гидролиз АТФ потребоваться для зародышеобразования и / или высвобождения Y-ветви, активно исследуется.

Как использовать (Рецепты)

Если включение в рацион питания частей животных, содержащих коллаген и желатин, или костного бульона не представляется возможным, то в качестве альтернативы Вам может подойти желатин в форме порошка.

Применение желатина в кулинарии позволит придать блюдам объем и гладкую текстуру за небольшое количество калорий. Он также увеличивает количество белка в блюде, делая его более питательным.

Желатин является природным загустителем, стабилизатором и текстуризатором.

• Если Вы не планируете готовить желатин дома, то Вы можете приобрести порошок желатина в ближайшем супермаркете или онлайн.
• Гидролизованный желатин в порошке добавляют в жидкость, например, в бульон, сок или смузи.
• Выбирая желатин, Вы можете найти на полках пластины, гранулы и порошок. Его, как правило, замачивают в воде, которую он впитывает и превращается в гель.
• Большинство вариантов порошкового желатина перед использованием необходимо подержать в холодной воде, а затем растворить в теплой или горячей воде. Набухнувший желатин можно легко смешать с жидкостью без образования комков. Как только он растворится в горячей жидкости, Вы можете охладить смесь, так она приобретет желеобразную текстуру.

История

Ранние работы

Первым мышечным белком был обнаружен миозин немецким ученым Вилли Кюне , который выделил и назвал его в 1864 году. В 1939 году российская команда мужа и жены Владимир Александрович Энгельгардт и Милица Николаевна Любимова обнаружили, что миозин обладает ферментативным (так называемым АТФазным ) свойством, которое может распад АТФ с высвобождением энергии

Альберт Сент-Дьёрдьи , венгерский физиолог, обратил свое внимание на физиологию мышц после получения Нобелевской премии по физиологии и медицине в 1937 году за свои работы по витамину С и фумаровой кислоте. В 1942 году он продемонстрировал, что АТФ является источником энергии для сокращения мышц

Он действительно заметил, что мышечные волокна, содержащие миозин B, укорачиваются в присутствии АТФ, но не миозина A, опыт, который он позже описал как «возможно, самый волнующий момент в моей жизни». С Брюно Ференца Штраубу , он вскоре обнаружил , что миозин B был связан с другим белком, который они назвали актин, а миозин А , не было. Штрауб очистил актин в 1942 году, а Сент-Дьёрдьи очистил миозин A в 1943 году. Стало очевидно, что миозин B был комбинацией миозина A и актина, так что миозин A сохранил первоначальное название, тогда как они переименовали миозин B в актомиозин. К концу 1940-х годов команда Сент-Дьёрдьи с доказательствами постулировала, что сокращение актомиозина эквивалентно сокращению мышц в целом. Но это мнение было в целом противником, даже со стороны таких нобелевских лауреатов, как Отто Фриц Мейерхоф и Арчибальд Хилл , которые придерживались господствующей догмы о том, что миозин является структурным белком, а не функциональным ферментом. Однако в одном из своих последних вкладов в исследования мышц Сент-Дьёрдьи продемонстрировал, что актомиозин, управляемый АТФ, является основным принципом сокращения мышц.

Источник

Структура мышечного волокна (саркомера) под электронным микроскопом со схематическим объяснением

К тому времени, когда Хью Хаксли получил докторскую степень в Кембриджском университете в 1952 году за исследования структуры мышц, Сент-Дьерди превратил свою карьеру в исследования рака. Хаксли отправился в лабораторию Фрэнсиса О. Шмитта в Массачусетском технологическом институте с постдокторской стипендией в сентябре 1952 года, где к нему присоединился другой английский научный сотрудник Джин Хансон в январе 1953 года. Хэнсон имел докторскую степень по строению мышц. из Королевского колледжа в Лондоне в 1951 году. Хаксли использовал дифракцию рентгеновских лучей, чтобы предположить, что мышечные белки, особенно миозин, образуют структурированные волокна, дающие начало саркомеру (сегменту мышечного волокна). Их главная цель состояла в том, чтобы использовать электронную микроскопию для изучения деталей этих нитей, как никогда раньше. Вскоре они обнаружили и подтвердили филаментную природу мышечных белков. Миозин и актин образуют перекрывающиеся филаменты, миозиновые филаменты в основном составляют полосу А (темная область саркомера), тогда как филаменты актина пересекают полосы А и I (светлая область). Хаксли был первым, кто предложил теорию скользящей нити в 1953 году, заявив:

Позже, в 1996 году, Хаксли пожалел, что ему следовало включить Хэнсона в формулировку своей теории, потому что она была основана на их совместной работе.

Эндрю Хаксли , которого Алан Ходжкин описал как «волшебник с научным аппаратом», только что открыл механизм передачи нервного импульса ( потенциала действия ) (за что он и Ходжкин позже получили Нобелевскую премию по физиологии и медицине в 1963 году) в 1949 году, используя он разработал зажим для напряжения и искал помощника, который мог бы правильно рассечь мышечные волокна. По рекомендации близкого друга Роберта Штемпфли к нему в 1952 году присоединился немецкий врач Рольф Нидергерке в Кембриджском университете. К тому времени он понял, что обычно используемый фазово-контрастный микроскоп не подходит для тонких структур мышечных волокон, и поэтому разработал свой собственный интерференционный микроскоп . С марта 1953 г. по январь 1954 г. они выполнили свои исследования. Хаксли вспоминал, что в то время единственным человеком, который когда-либо думал о скользящих нитях до 1953 года, была Дороти Ходжкин (позже лауреат Нобелевской премии по химии 1964 года ). Лето 1953 года он провел в морской биологической лаборатории в Вудс-Холе, штат Массачусетс, чтобы использовать там электронный микроскоп. Там он встретил Хью Хаксли и Хэнсона, с которыми поделился данными и информацией об их работах. Они расстались, договорившись, что будут поддерживать связь, а когда их цель будет достигнута, они опубликуют вместе, если когда-нибудь «придут к аналогичным выводам».

Классификация мышц

Мышцы человека классифицируют по форме, положению на теле, направлению волокон, выполняемой функции, по отношению к суставам и др. (табл. 3).

Таблица 3

Форма мышц в зависимости от расположения мышечных волокон к сухожилию

Форма мышц может быть очень разнообразной, она зависит от расположения мышечных волокон к сухожилию (рис. 54).

Рис. 54. Форма мышц:

А — веретенообразная; Б — двуглавая мышца; В — двубрюшная мышца; Г— мышца с сухожильными перемычками; Д — двухперистая мышца; Е— одноперистая мышца; 1— брюшко мышцы; 2, 3— сухожилия мышцы; 4 — сухожильная перемычка; 5 — промежуточное сухожилие

Чаще встречаются веретенообразные мышцы. В них пучки волокон ориентированы параллельно длинной оси мышцы, а брюшко, постепенно сужаясь, переходит в сухожилие. Мышцы, у которых мышечные волокна прикрепляются к сухожилию только с одной стороны, называются одноперистыми, а с двух сторон — двухперистыми. Мышцы могут иметь одну или несколько головок, отсюда и название: двуглавая, трехглавая, четырехглавая. Некоторые мышечные волокна расположены циркулярно и образуют мышцы сфинктеры, которые окружают ротовое и заднепроходное отверстия и др.

Название мышцы может отражать ее форму (ромбовидная, трапециевидная, квадратная), размер (длинная, короткая, большая, малая), направление мышечных пучков или самой мышцы (косая, поперечная), выполняемую ею функцию (сгибание, разгибание, вращение, поднимание).

По отношению к суставам мышцы располагаются неодинаково, что определяется их строением и функцией. Если мышцы действуют на один сустав, они называются односуставными, если же перекидываются через два сустава и больше — двусуставными и многосуставными. Некоторые мышцы могут брать начало от костей и прикрепляться к костям, не соединяясь при помощи суставов (например, подъязычная, челюстно-подъязычная, мимические мышцы, мышцы дна рта, мышцы промежности).

Питательные свойства

После выделения из коллагена желатин в сухом весе на 98-99% состоит из белка. В нем «необычайно много аминокислот глицина и пролина», которые являются условно-незаменимыми и синтезируются в нашем организме лишь в небольшом количестве.

В состав желатина входят следующие аминокислоты:

• 21% глицина
• 12% пролина
• 12% гидроксипролина
• 10% глутаминовой кислоты
• 9% аланина
• 8% аргинина
• 6% аспарагиновой кислоты
• 4% лизина

Наиболее ценной аминокислотой, которую мы получаем из желатина, является глицин. Глицин на ряду с другими аминокислотами, например, пролином, содержит коллаген, который необходим для придания соединительным тканям прочности и долговечности.

Фрукты и овощи: в чем разница?

Глицин также важен для выведения из организма тяжелых металлов и токсинов, которые мы получаем из продуктов питания и окружающей среды.

Потребляя большое количество глицина, мы повышаем выработку глутатиона, который помогает очищать печень и кровь от вредоносных веществ.

Желатин также содержит много пролина, обладающего следующими полезными свойствами:

• Вместе с глицином участвует в образовании коллагена и соединительных тканей.
• Участвует в расщеплении других белков в организме.
• Помогает формировать новые клетки.
• Поддерживает здоровье мышечной ткани.
• Защищает пищеварительную систему от проницаемости.
• Предотвращает снижение мышечной массы у бегунов на длинные дистанции и атлетов.

Ссылки [ править ]

1. Silverthorn Ди Unglaub (2016). «Мышцы». Физиология человека: комплексный подход (7-е изд.). Сан-Франциско, Калифорния: Пирсон. С. 377–416. ISBN 978-0-321-98122-6.
2. ^ Хаксли, Хью Э. (2004). «Пятьдесят лет мышцы и гипотеза скользящей нити». Европейский журнал биохимии . 271 (8): 1403–1415. DOI . PMID .
3. ^ Андерсен, О.С. (2004). . Журнал общей физиологии . 123 (6): 629. DOI . PMC .
4. ^ Хаксли, AF; Нидергерке Р. (1954). «Интерференционная микроскопия живых мышечных волокон». Природа . 173 (4412): 971–973. Bibcode . DOI . PMID . S2CID .
5. ↑ Rall, Jack A. (2014). . Нью-Йорк: Springer Science + Business Media. С. 21–23. DOI . ISBN 978-1-4939-2006-8. S2CID   .
6. ↑ Wood, AW (2012). «Биофизика скелетных мышц». . Тейлор и Фрэнсис. С. 158–162. ISBN 978-1-46-655279-1.
7. Хартман, Массачусетс; Спудич, Я. (2012). . Журнал клеточной науки . 125 (7): 1627–1632. DOI . PMC . PMID .
8. Энгельхартд, Вашингтон; Любимова М.Н. (1939). «Миозин и аденозинтрифосфатаза». Природа . 144 (3650): 668–669. Bibcode . DOI . S2CID .
9. Сент-Дьёрдьи, Альберт (1963). . Ежегодный обзор биохимии . 32 (1): 1–15. DOI . PMID .
10. Сент- Дьердьи, AG (2004). . Журнал общей физиологии . 123 (6): 631–641. DOI . PMC . PMID .
11. Сент-Дьёрдьи, A (1949). «Отношения свободной энергии и сокращение актомиозина». Биологический бюллетень . 96 (2): 140–161. DOI . JSTOR . PMID .
12. ↑ Rall, Jack A. (2014). Механизм мышечного сокращения . п. 23.
13. Хэнсон, Жан; Хаксли, Хью Э. (1953). «Структурная основа поперечной исчерченности мышцы». Природа . 172 (4377): 530–532. Bibcode . DOI . PMID . S2CID .
14. Хаксли, HE (1953). «Электронные микроскопические исследования организации волокон в поперечно-полосатых мышцах». Biochimica et Biophysica Acta . 12 (3): 387–394. DOI . PMID .
15. ^ Хаксли, HE (1996). «Персональный взгляд на мышечные и двигательные механизмы». Ежегодный обзор физиологии . 58 (1): 1–19. DOI . PMID .
16. Goldman, Yale E .; Францини-Армстронг, Клара; Армстронг, Клэй М. (2012). . Природа . 486 (7404): 474. Bibcode . DOI . PMID .
17. ↑ Rall, Jack A. (2014). Механизм мышечного сокращения . С. 30–33, 41.
18. ↑ Huxley, AF (1986). . Британский медицинский журнал . 293 (6539): 115–117. DOI . PMC . PMID .
19. Хаксли, H .; Хэнсон, Дж. (1954). «Изменения поперечной исчерченности мышц при сокращении и растяжении и их структурная интерпретация». Природа . 173 (4412): 973–976. Bibcode . DOI . PMID . S2CID .
20. Spudich, J. (2013). . Молекулярная биология клетки . 24 (18): 2769–2771. DOI . PMC . PMID .
21. Хаксли, Хью Э. (2008). «Воспоминания о ранних работах по сокращению и регулированию мышц в 1950-х и 1960-х годах». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях . 369 (1): 34–42. DOI . PMID .
22. Хаксли, HE (1957). . Журнал биофизической и биохимической цитологии . 3 (5): 631–648. DOI . PMC . PMID .
23. Хаксли, HE (1963). «Электронно-микроскопические исследования структуры натуральных и синтетических белковых нитей поперечно-полосатой мышцы». Журнал молекулярной биологии . 7 (3): 281–308. DOI . PMID .
24. Хаксли, HE; Brown, W .; Холмс, KC (1965). «Постоянство осевых расстояний в портняжной мышце лягушки во время сокращения». Природа . 206 (4991): 1358. Bibcode . DOI . PMID . S2CID .
25. Кук, Р. (2004). . Журнал общей физиологии . 123 (6): 643–656. DOI . PMC . PMID .
26. ↑ Maruyama, K (1995). «Рождение концепции скользящей нити при сокращении мышц». Журнал биохимии . 117 (1): 1–6. DOI . PMID .
27. Гивз, Майкл А. (2002). «Растягивая теорию рычага-рычага». Природа . 415 (6868): 129–131. Bibcode . DOI . PMID . S2CID .
28. Spudich, JA (1989). . Клеточная регуляция . 1 (1): 1–11. DOI . PMC . PMID .
29. Yanagida, Тошио; Арата, Тошиаки; Осава, Фумио (1985). «Расстояние скольжения актиновой нити, индуцированное перекрестным мостиком миозина во время одного цикла гидролиза АТФ». Природа . 316 (6026): 366–369. Bibcode . DOI . PMID . S2CID .
30. Герцог, ТАД (1999). . Труды Национальной академии наук . 96 (6): 2770–2775. Bibcode . DOI . PMC . PMID .
31. Хаксли, HE (1969). «Механизм мышечного сокращения». Наука . 164 (3886): 1356–1366. Bibcode . DOI . PMID .
32. Spudich, Джеймс А. (2001). «Модель качающегося перемычки миозина». Обзоры природы Молекулярная клеточная биология . 2 (5): 387–392. DOI . PMID . S2CID .
33. Fitts, RH (2007). «Мостовой цикл и утомление скелетных мышц». Журнал прикладной физиологии . 104 (2): 551–558. CiteSeerX . DOI . PMID .

Прием и последствия

Несмотря на убедительные доказательства, теория скользящей нити не получила поддержки в течение нескольких лет. Сам Сент-Дьёрдьи отказывался верить в то, что миозиновые нити ограничены толстой нитью (полосой А). Ф.О. Шмитт, чей электронный микроскоп предоставил лучшие данные, также скептически относился к исходным изображениям. Были также непосредственные аргументы относительно организации нитей, были ли два набора нитей (миозин и актин) просто перекрывающимися или непрерывными. Только с помощью нового электронного микроскопа Хью Хаксли подтвердил перекрывающуюся природу волокон в 1957 году. Именно из этой публикации было ясно показано существование актин-миозиновой связи (теперь называемой поперечным мостиком). Но ему потребовалось еще пять лет, чтобы предоставить доказательства того, что поперечный мост представляет собой динамическое взаимодействие между актином и миозиновыми филаментами. Он получил реальное молекулярное расположение нитей с помощью рентгеновской кристаллографии, объединившись с Кеннетом Холмсом , который обучался у Розалинды Франклин в 1965 году. Это было только после конференции в 1972 году в лаборатории Колд-Спринг-Харбор , где обсуждалась теория и ее теория. были собраны доказательства, что это стало общепринятым. На конференции, как позже вспоминал Кочак Маруяма, Хансону пришлось ответить на критику, крикнув: «Я знаю, что пока не могу объяснить механизм, но скольжение — это факт». Фактические доказательства пришли в начале 1980-х, когда различные исследователи могли продемонстрировать реальное скользящее движение с использованием новых сложных инструментов.

Поперечно-мостовой механизм

Имея существенные доказательства, Хью Хаксли официально предложил механизм скользящей нити, который по-разному называют моделью качающегося поперечного моста, теорией поперечного моста или моделью поперечного моста. (Он сам предпочитал название «модель качающегося поперечного моста», потому что, как он вспоминал, «это , в конце концов, было в 1960-х».) Он опубликовал свою теорию в выпуске журнала Science от 20 июня 1969 года под заголовком « Механизм мышечного сокращения ». Согласно его теории, скольжение филаментов происходит за счет циклического прикрепления и отсоединения миозина от актиновых филаментов. Сокращение происходит, когда миозин тянет актиновую нить к центру полосы А, отделяется от актина и создает силу (удар) для связывания со следующей молекулой актина. Впоследствии эта идея была подробно доказана и более уместно известна как цикл перекрестных мостов .

Риски и побочные эффекты

В то время как монодиеты имеют множество преимуществ, для некоторых людей они могут быть небезопасны. Диета на костном бульоне не рекомендована:

• тем, кто страдает гипогликемией
• женщинам в период беременности и кормления грудью
• людям с недостаточным весом или восстанавливающимся после серьезной болезни, связанной с недоеданием (расстройство пищевого поведение, нарушения пищеварения)
• людям с диабетом (без предварительной консультации с врачом)
• людям, ежедневно принимающим лекарственные средства, без консультации с врачом (некоторые препараты требуют потребления твердой пищи)

Следует помнить, что ограничения в питании индивидуальны, универсальной диеты не существует. Не забывайте про здравый смысл и старайтесь следовать следующим советам:

• Поешьте, если чувствуете слабость или сильный голод.
• Старайтесь больше отдыхать и спать.
• Не перенапрягайтесь и откажитесь от изнуряющих тренировок (в период диеты следует дать себе немного расслабиться)
• Просто слушайте свое тело.

Финальные выводы

• Диета на костном бульоне предполагает употребление костного бульона несколько раз в день и исключение твердой пищи.
• Для большинства людей оптимальным периодом диеты являются 3-4 дня, во время которых необходимо выпивать 2-3 литра бульона в день и отказаться от проблемной пищи.
• Одной из главных причин исключительной пользы диеты является присутствие в костном бульоне большого количества коллагена, типа белка, необходимого для создания здоровых тканей.
• Диета на костном бульоне поможет избавиться от лишнего веса и жира, улучшит состояние кишечника и пищеварение, придаст коже более здоровый вид, обеспечит организм необходимыми минералами, предупредит потерю мышечной массы, поддержит работу печени, улучшит качество сна и когнитивные функции мозга.

Вы можете оставить заявку на плановую госпитализацию на нашем сайте и мы свяжемся с Вами.

Каков желатин на вкус?

Желатин не имеет ни вкуса, ни запаха. Аромат ему придают блюда, в которые его добавляют, например, ингредиенты в составе десертов или смузи.

Какое количество желатина рекомендовано потреблять каждый день?

Рекомендуемая норма потребления желатина для взрослого человека составляет 1-2 порции пищевой добавки в сутки. Порция, как правило, представляет собой одну мерную ложку порошка, в которой приблизительно 19 грамм белка. Порция рассчитана на 0,5 литра жидкости (для полного растворения желатина температура жидкости должна быть не менее 80°С).

Желатин используется для приготовления следующих рецептов:

• Полезное домашнее желе (вместо обычного сахара можно использовать стевию или архат)
• Домашний жевательный мармелад (выбирайте 100%-ный натуральный сок без добавления сахара)
• Быстрый костный бульон с желатином
• Клубничный мусс

Вы также можете добавить немного желатина в суп, рагу, выпечку и десерты, например, пудинги, муссы, заварной крем и даже тесто для пирога.

Литература

1. Волков Н.И. Биохимия мышечной деятельности / Н.и.Волков, Э.Н. Несен, А.А. Осипенко, С.Н.Корзун. — Киев: Олимпийская литература, 2000.- 503 с.
2. Калинский, М.И. Биохимия мышечной деятельности / М.И. Калинский, В.А. Рогозкин. – Киев: Здоровья, 1989.– 144 с.
3. Михайлов С.С. Спортивная биохимия. – М.: Советский спорт, 2009.– 348 с.
4. Самсонова, А.В. Гипертрофия скелетных мышц человека: Учеб. пособие. 5-е изд. /А.В. Самсонова. – СПб: Кинетика, 2018.– 159 с.
5. Самсонова, А. В. Гормоны и гипертрофия скелетных мышц человека: Учеб. пособие. – СПб: Кинетика, 2019.– 204 c.: ил.
6. Степанова, М. Анаэробика /М. Степанова, В. Степанов // Легкая атлетика, 2011 № 7-8. С. 24-27.

Организация

Нити актина собраны в два основных типа структур: пучки и сети. Пучки могут состоять из массивов полярных нитей, в которых все зазубренные концы указывают на один и тот же конец жгута, или неполярных массивов, где зазубренные концы обращены к обоим концам. Класс актин-связывающих белков , называемых перекрестно-связывающими белками, определяет формирование этих структур. Сшивающие белки определяют ориентацию филаментов и расстояние в пучках и сетях. Эти структуры регулируются многими другими классами актин-связывающих белков, включая моторные белки, белки ветвления, разделяющие белки, промоторы полимеризации и кэпирующие белки.