L-лизин для кишечника и мозга

Кому угрожает дефицит

У здоровых людей дефицит пролина практически не встречается

Меж тем, есть категории, для которых важно дополнить свой ежедневный рацион продуктами, содержащими аминокислоту. В частности это касается людей после травм, хирургических вмешательств, с проблемами кожи, болями в суставах и при повреждениях хрящей. Также немного повысить суточные порции аминокислоты желательно в период интоксикаций, беременности, при стрессах, депрессии, ослабленном иммунитете, повышенной утомляемости

Кровопотери, серьезные травмы, усиленная умственная деятельность также служат причиной пересмотреть рацион в пользу увеличения порций продуктов, богатых пролином

Также немного повысить суточные порции аминокислоты желательно в период интоксикаций, беременности, при стрессах, депрессии, ослабленном иммунитете, повышенной утомляемости. Кровопотери, серьезные травмы, усиленная умственная деятельность также служат причиной пересмотреть рацион в пользу увеличения порций продуктов, богатых пролином.

Избыток в организме

Исследования показали, что концентрация аминокислоты увеличивается на фоне костных болезней (акромегалия, гиперпаратиреоз, гипертиреоз, остеомиелит, узелковый полиартрит, рак предстательной железы с метастазами в костную ткань). Также скопление аминокислоты в моче и крови повышается при наличии болезни Педжета (заболевание, сопровождающееся патогенными изменениями в костной ткани), на фоне дисфункции эндокринной системы.

Разрушение волокон коллагена и резорбция костей сопровождаются, как правило, повышенным содержанием аминокислоты в моче.

Причиной избытка аминокислоты служит и гидроксипролинемия. Под этим сложным названием скрывается не менее сложная болезнь – генетическое нарушение обмена веществ, в результате чего в крови повышается уровень аминокислоты гидроксипролина. Болезнь протекает бессимптомно.

Биосинтез [ править ]

Пролин является биосинтетическим производным аминокислоты L — глутамата . Глутамат-5-полуальдегид сначала образуется глутамат-5-киназой (АТФ-зависимой) и глутамат-5-полуальдегиддегидрогеназой (которая требует НАДН или НАДФН). Затем он может либо спонтанно циклизоваться с образованием 1-пирролин-5-карбоновой кислоты , которая восстанавливается до пролина пирролин-5-карбоксилатредуктазой (с использованием NADH или NADPH), либо превращается в орнитин под действием орнитин аминотрансферазы с последующей циклизацией орнитинциклодезаминазой. с образованием пролина.

Цвиттерионная структура обоих энантиомеров пролина: ( S ) -пролин (слева) и ( R ) -пролин

Оксипролин в моче и крови

Так как оксипролин содержится почти исключительно в коллагене, содержание этой аминокислоты в крови и моче показывает интенсивность распада данного белка и может косвенно свидетельствовать о заболеваниях соединительной ткани.

Резко увеличивается выделение оксипролина с мочой при ревматизме, ревматоидном артрите, системной склеродермии, дерматомиозите, гиперпаратиреоидизме, болезни Педжета.

Для определения оксипролина необходимо за несколько дней до исследования исключить из питания коллаген-содержащие продукты (мясо, желатина), также для лучшей достоверности результата можно выдержать 12-часовое голодание. Кровь берут из вены. Мочу собирают суточную порцию в специальный контейнер  с консервантом. Результат интерпретирует врач.

Использует [ редактировать ]

Пролин и его производные часто используются в качестве асимметричных катализаторов в реакциях органокатализа пролина . Сокращение КОС и пролин , катализируемое альдольная конденсация являются яркими примерами.

При пивоварении белки, богатые пролином, соединяются с полифенолами, вызывая помутнение.

L -Proline является осмозащитным средством и поэтому используется во многих фармацевтических и биотехнологических целях.

В питательную среду, используемую в культуре тканей растений, можно добавлять пролин. Это может увеличить рост, возможно, потому, что это помогает растению выдерживать стресс, связанный с культурой тканей. [ необходим лучший источник ] Информацию о роли пролина в стрессовой реакции растений см. В .

Структурные формулы пролина и оксипролина

Суммарно две иминокислоты составляют 20% от суммы аминокислот коллагена: соединительно-тканного белка – основы живого организма. Оксипролин встречается только в коллагене, пролин – содержится и в других структурных белках, например, в эластине.

Белок коллаген представляет собой длинные нити, прочностью превосходящие металлическую проволоку. Нити состоят из аминокислотных последовательностей, которые благодаря наличию пролина и оксипролина имеют жесткую структуру. Именно коллаген придает жесткость мясу. В сыром виде он практически не усваивается, и термообработка нужна, чтобы частично разорвать его прочные связи.

Белок эластин отвечает за  упругость. Эластин есть в связках, сухожилиях, артериях эластического типа, которые помогают распределить нагнетаемую сердцем  кровь по сосудам.

Коллаген и эластин — это белки соединительной ткани, которая образует каркас, несущий высокоспециализированные клетки.  Кости, связки, сухожилия, мышечная ткань, кровеносные сосуды, все органы, кожа –  коллаген вездесущ,  и везде выполняет роль несущей опоры. При травмах или дегенеративных заболеваниях, сопровождающихся отмиранием клеток рабочих органов, дефекты замещаются коллагеном, образуя рубец.

            Суточная потребность в пролине – 5 г.

литература

  • Ханс Бейер и Вольфганг Вальтер : Учебник органической химии , 20-е издание, С. Хирцель Верлаг, Штутгарт 1984, ISBN 3-7776-0406-2 .
  • Ханс-Дитер Якубке и Ханс Йешкейт: Аминокислоты, пептиды, белки , Verlag Chemie, Weinheim 1982, ISBN 3-527-25892-2 .
  • Джесси Филип Гринштейн и Милтон Виниц: химия аминокислот , John Wiley & Sons, 1962, тома с 1 по 3, ISBN 0-471-32637-2 .
  • Йошихару Идзуми, Ичиро Чибата и Тамио Ито: Производство и использование аминокислот , Angewandte Chemie International Edition на английском языке, 17 (1978), стр. 176-183.
  • Карлхайнц Драуз, Аксель Клеманн и Юрген Мартенс : индукция асимметрии аминокислотами , Angewandte Chemie 94 (1982), стр. 590-613; Angewandte Chemie International Edition, English 21 (1982), pp. 584-608.
  • Юрген Мартенс: Асимметричный синтез с аминокислотами , Вопросы современной химии / достижения в области химических исследований 125 (1984), стр. 165–246.
  • Юрген Мартенс: индукция асимметрии иминокислотами , Chemiker-Zeitung 110 (1986), стр 169-183.
  • Гэри М. Коппола и Герберт Ф. Шустер: Асимметричный синтез — построение хиральных молекул с использованием аминокислот , Wiley, New York 1987, стр. 267-345.
  • Петр И. Далко: Нужен ли нам асимметричный органокатализ? , Chimia 61 (2007), стр. 213-218.
  • Курт Гюнтер, Юрген Мартенс и Марен Шикеданц: Тонкослойное хроматографическое разделение энантиомеров посредством обмена лигандами , Angewandte Chemie 96 (1984), стр. 514-515; Angewandte Chemie International Edition English 23 (1984), стр. 506.
  • Курт Гюнтер, Марен Шикеданц и Юрген Мартенс: Тонкослойное хроматографическое энантиомерное разрешение , Naturwissenschaften 72 (1985), стр. 149–150.
  • Курт Гюнтер, Юрген Мартенс и Марен Шикеданц: Разрешение оптических изомеров с помощью тонкослойной хроматографии (ТСХ). Энантиомерная чистота L-ДОФА , Fresenius Zeitschrift für Analytische Chemie 322 (1985), стр. 513-514.
  • J. Behre, R. Voigt, I. Althöfer, S. Schuster: Об эволюционном значении размера и планарности пролинового кольца . Естественные науки 99 (2012) 789–799.

Функции в структуре белка

Своеобразная циклическая структура пролина в боковой цепи ограничивает его фи-задний двугранный угол примерно на 60°, что обеспечивает пролину исключительную конформационную жесткость по сравнению с другими аминокислотами. Следовательно, пролин теряет меньше конформационной энтропии при фолдинге (складывании), что может объяснить его широкое распространение в белках термофильных организмов. Пролин действует как структурный разрушитель в середине регулярных элементов вторичной структуры, таких как альфа-спирали и бета-листы. Пролин обычно встречается в качестве первого остатка альфа-спирали, а также в крайних нитях бета листов. Пролин также часто встречается на изгибах, что может объяснить такой любопытный факт, что пролин, как правило, подвергается растворению, несмотря на наличие совершенно алифатических боковых цепей. Когда пролин связан, как амид, пептидной связью, его азот не взаимодействует ни с каким атомом водорода, то есть не может служить донором в водородной связи, однако может участвовать в ней в качестве акцептора. Различные взаимодействия боковых цепей/аминных групп позволяют пролину образовывать бета изгибы.
Несколько пролинов и/или гидроксипролинов в ряду могут создавать полипролиновую спираль, преобладающую вторичную структуру коллагена. Гидроксилирование пролина с помощью пролилгидроксилазы (или других добавок электроноакцепторных заместителей, таких как фтор) значительно увеличивает конформационную стабильность коллагена. Таким образом, гидроксилирование пролина является важнейшим биохимическим фактором для поддержания соединительной ткани высших организмов. Тяжелые заболевания, такие как цинга, могут быть результатом дефектов данного гидроксилирования, например мутации фермента пролилгидроксилазы или отсутствия необходимого кофактора аскорбиновой кислоты (витамин С).
Последовательности пролина и 2-аминоизомасляной кислоты (Aib) также образуют спиральную структуру.
Пептидная связь с поступающими Pro-tRNAPro образуется значительно медленнее, чем с другими тРНК, что является общей чертой N-алкиламиновых кислот. Образование пептидной связи между входящей тРНК и концом цепи пролина также происходит медленно; связь пролин-пролин образуется медленнее всего.

Кому угрожает дефицит

У здоровых людей дефицит пролина практически не встречается

Меж тем, есть категории, для которых важно дополнить свой ежедневный рацион продуктами, содержащими аминокислоту. В частности это касается людей после травм, хирургических вмешательств, с проблемами кожи, болями в суставах и при повреждениях хрящей

Также немного повысить суточные порции аминокислоты желательно в период интоксикаций, беременности, при стрессах, депрессии, ослабленном иммунитете, повышенной утомляемости. Кровопотери, серьезные травмы, усиленная умственная деятельность также служат причиной пересмотреть рацион в пользу увеличения порций продуктов, богатых пролином.

Функции пролина и оксипролина

  • отвечает за прочность и эластичность связок, хрящей, сухожилий
  • формирует костную ткань, борется с остеопорозом, остеоартритами, остеохондрозом
  • способствует заживлению ран, ожогов, язв, активирует восстановительные процессы в поврежденных органах и тканях, в т.ч. при хирургических операциях
  • Восстанавливает поврежденные мышцы, ускоряет выздоровление после тяжелых травм, вывихов, переломов
  • Укрепляет артерии, предупреждает заболевания сердца и сосудов, снижает артериальное давление
  • Устраняет тромбы
  • Улучшает состояние кожи. Под воздействием пролина в толще кожи активно образуются кровеносные сосуды, которые активно питают кожу, что предупреждает появление морщин.
  • Улучшает иммунитет
  • Улучшает общее состояние печени и почек

Пролин – аминокислота красоты и молодости, она предупреждает старение, сохраняя прочность костей, гибкость суставов, эластичность связок, поддерживает упругость сосудистой стенки, придает гладкость коже.

Специальности

Пролин — одна из двух аминокислот, которые не соответствуют типичному графику Рамачандрана , наряду с глицином . Из-за образования кольца, связанного с бета-углеродом, углы ψ и φ вокруг пептидной связи имеют меньше допустимых градусов вращения. В результате его часто можно найти в «поворотах» белков, поскольку его свободная энтропия (ΔS) не так велика по сравнению с другими аминокислотами, и, таким образом, в свернутой форме по сравнению с развернутой формой изменение энтропии меньше. Кроме того, пролин редко встречается в α- и β-структурах, поскольку он снижает стабильность таких структур, поскольку α-N его боковой цепи может образовывать только одну азотную связь.

Кроме того, пролин — единственная аминокислота, которая не окрашивается в красный / пурпурный цвет при проявлении распылением нингидрина для использования в хроматографии . Пролин, напротив, дает оранжево-желтый цвет.

Структурные формулы пролина и оксипролина

За счет наличия кольца,  вращение вокруг  азота  оказывается невозможным, ибо он распялен на двух углеродных остатках.  Кроме того, при атоме азота в остатке пролина, образующем пептидную связь, нет водорода. Внутрицепочечная водородная связь оказывается при пролиновом остатке невозможной. Поэтому, везде, где в аминокислотной последовательности имеется молекула пролина, белковая цепочка сгибается под углом. Несколько пролинов и оксипролинов, соединенных друг с другом, формируют спираль, которая обеспечивает основные свойства белка коллагена, где пролин и оксипролин – главные компоненты. Оксипролин в отличии от пролина имеет спиртовую ОН группу в гамма – положении. Обе аминокислоты резко отличаются от других тем, что их углеродный скелет образует циклическое соединение, в которое включена аминогруппа NH. Это уникальные аминокислоты в ряду протеиногенных, ибо азот привязан не к одному, а к двум атомам углерода.

Суммарно две иминокислоты составляют 20% от суммы аминокислот коллагена: соединительно-тканного белка – основы живого организма. Оксипролин встречается только в коллагене, пролин – содержится и в других структурных белках, например, в эластине.

Белок коллаген представляет собой длинные нити, прочностью превосходящие металлическую проволоку. Нити состоят из аминокислотных последовательностей, которые благодаря наличию пролина и оксипролина имеют жесткую структуру. Именно коллаген придает жесткость мясу. В сыром виде он практически не усваивается, и термообработка нужна, чтобы частично разорвать его прочные связи.

Белок эластин отвечает за  упругость. Эластин есть в связках, сухожилиях, артериях эластического типа, которые помогают распределить нагнетаемую сердцем  кровь по сосудам.

Коллаген и эластин — это белки соединительной ткани, которая образует каркас, несущий высокоспециализированные клетки.  Кости, связки, сухожилия, мышечная ткань, кровеносные сосуды, все органы, кожа –  коллаген вездесущ,  и везде выполняет роль несущей опоры. При травмах или дегенеративных заболеваниях, сопровождающихся отмиранием клеток рабочих органов, дефекты замещаются коллагеном, образуя рубец.

Оксипролин — показатель качества мясных продуктов

Так как оксипролин в большом количестве содержится в склеропротеинах — белках, содержащихся в коже, сухожилиях, связках, то его повышенное содержание в мясных изделиях указывает на производство из сырья низкого качества. Производители для удешевления затрат используют т.н. «животный белок», который изготавливают из шкурок сельско-хозяйственных животных. Содержание оксипролина в таком продукте около 10%, в то время как в высококачественной говядине для производства элитных сортов колбасы его не более 3%.

В Европе законодатели ограничили содержание оксипролина в колбасе. В России законодатель не устанавливает норму оксипролина в мясных продуктах, хотя исследования по этому показателю проводят, и Роскачество регулярно публикует отчеты, которые не вселяют оптимизма. Чем меньше оксипролина в мясном продукте, тем более полноценен данный продукт. Так же это указывает, что  для его производства пошло более качественное сырье.

Еще один показатель качества мясных продуктов — это соотношение Триптофан\Оксипролин. Триптофан содержится в белках мышечной ткани. Его высокое содержание говорит о биологической полноценности мясного продукта, в то время как наличие оксипролина говорит о применении в производстве низко-качественных суррогатов из обработанной кожи, связок и сухожилий.  Человек не может определить  применение заменителей мяса по вкусу и запаху. Можно рекомендовать внимательно читать этикетки, ибо производитель обязан указать применение суррогата, который маскируется под определением «животный белок». Обычно на этикетке ингредиенты перечисляют по мере убывания, т.е. в относительно-качественном продукте «животный белок» будет указан в конце списка, а не в начале.

Источники пролина

Хорошим источником пролина являются морепродукты:

  • Сельдь
  • ​ Тунец
  • ​ Устрицы
  • ​ Кальмары
  • ​ Раки

 Много этого вещества содержится в мясе:

  • ​ Говядина
  • ​ Баранина

 Так же богаты пролином сыры твёрдых сортов и ржаной хлеб.

Из растительных продуктов эта аминокислота содержится:

  • В диком и обычном рисе
  • В пшенице
  • ​ В овсе и овсяном печенье
  • В льняном семени

 Суточная потребность для организма человека – 5 грамм. Хочется отметить, что самый полезный пролин, — тот, что выработан нашим организмом, а на втором месте — употреблённый с пищей.Пролин не природный, а добавленный в фармацевтические препараты, — наименее полезен, так как его усваиваемость ниже — он усваивается нашим организмом лишь на 7 — 75 %.

Аминокислоты в косметологии

Индустрия красоты никогда не останавливалась в поисках эффективных средств для омоложения. Задача современной косметики не просто защищать кожу от повреждений, но и замедлять процессы старения, разглаживать морщины, возвращать былую свежесть, упругость и эластичность коже. С этими задачами отчасти справляется гидроксипролин. Являясь компонентом косметических средств, он обладает омолаживающим эффектом и начинает работать еще на уровне клеток, поддерживает необходимый уровень влаги в эпидермисе.

Результаты исследований доказали эффективность гидроксипролина, особенно в сочетании с гиалуроновой кислотой. Такой микс из полезных веществ омолаживает кожу и улучшает ее общее состояние не только благодаря способности удерживать влагу, но и путем нормализации функционирования клеток эпидермиса. Также соединение служит натуральным питательным средством для волос и ногтей.

Гидроксипролин – универсальная аминокислота, которая отражается не только на здоровье, но и на внешнем виде человека. Правильное питание и здоровый образ жизни помогут организму вырабатывать адекватные дозы аминокислоты, что, бесспорно, положительно скажется на общем состоянии и самочувствии.

Больше свежей и актуальной информации о здоровье на нашем канале в Telegram. Подписывайтесь: https://t.me/foodandhealthru

Автор статьи:

Дружикина Виктория Юрьевна

Специальность: терапевт, невролог.

Общий стаж: 5 лет.

Место работы: БУЗ ОО «Корсаковская ЦРБ».

Образование: Орловский государственный университет имени И.С. Тургенева.

Другие статьи автора

Будем признательны, если воспользуетесь кнопочками:

Гидроксипролин и коллаген

В телах млекопитающих гидроксипролин содержится преимущественно в составе коллагена. Коллаген на две трети состоит из пролина и гидроксипролина, остальная часть – глицин. В составе коллагена гидроксипролин отвечает за стабилизацию тройной спирали. Иинтересно, что гидроксипролин, полученный из продуктов питания, в результате метаболизма не превращается в коллаген. Это прерогатива исключительно гидроксипролина, образованного из пролина (в том числе и пищевого).

От коллагена зависят эластичность и целостность кожи, а также прочность связок. Однако для того, чтобы пролин смог трансформироваться в гидроксипролин, необходимо обязательное наличие аскорбиновой кислоты. В дальнейшем сам гидроксипролин включается в процесс синтезирования противогрибковых веществ и лигандов.

Употреблять аминокислоту полезно при болезнях костей, периодах усиленного роста, а также при синдроме Марфана (генетическое заболевание, поражающее соединительную ткань). Именно от концентрации гидроксипролина в организме зависит здоровье костной ткани, сухожилий, хрящей и кожи.

Коллаген – не единственная белковая ткань, содержащая в себе гидроксипролин. Эта аминокислота была найдена и в эластине. И в то время как коллаген отвечает за правильную структуру тканей, эластин придает ей эластичность.

Функции в организме:

  • поддерживает здоровье кожи, мышц;
  • способствует регенерации костной ткани, заживлению ран;
  • благотворно влияет на метаболические процессы;
  • стимулирует работу гипофиза, надпочечников;
  • обладает свойствами анальгетика (снимает головные боли);
  • облегчает проявления ПМС;
  • способствует быстрой детоксикации организма;
  • необходим для образования коллагена и эластина;
  • улучшает моторику пищеварительных органов;
  • участвует в процессе синтеза гликогена.

Источники пролина

В процессе приготовления количество пролина (как и других аминокислот) меняется.

  • При варке морепродуктов (устрицы, мидии и др) количество пролина уменьшается на 10-12%
  • При варке яиц количество пролина остается неизменным, в жареном яйце его больше на 10-12%, а в омлете – меньше на 20%
  • При тушении мяса количество пролина становится больше на 35-40% по сравнению с сырым и на 3-5% больше, чем в жареном
  • При тушении курицы пролина становится больше на 20-25% по сравнению с сырой, в темном мясе его на 10-12% больше, чем в белом
  • В вареной и запеченной рыбе пролина на 20-25% больше, чем в сырой
  • В сливочном масле пролина в 4 раза меньше, чем в коровьем молоке.

При обычном питании дефицита пролина в организме не бывает, его достаточно в продуктах питания и в продуктах белкового синтеза, ибо его источник – глутаминовая кислота – не вот какая редкость, а, скорее, наоборот. Больше проблем возникает с витамином С и ионами железа. Гиповитаминозом по витамину С в большей или меньшей степени страдает 90% населения РФ, а недостаток железа испытывают до 25%. При этих состояниях синтез оксипролина из пролина идет через пень колоду, а это преждевременное старение, проявляющееся как внешне, в виде обвислой кожи, так и внутри – в виде дряблых сосудов с нарушением микроциркуляции

Обратить внимание на добавочное потребление пролина, а также витамина С и железа стоит лицам, кожа которых склонна к образованию стрий и растяжек, а также подросткам во время интенсивного роста, когда организму необходимо вырабатывать коллаген для растущих костей, мышц, связок

Большое количество пролина содержится в естественном коллагене – желатине, поэтому заливные и холодцы – прекрасный выбор для улучшения состояния кожи, костей, связок и суставов

Использует

Пролин и его производные часто используются в качестве асимметричных катализаторов в органокатализ пролина реакции. В Сокращение CBS и пролин катализированный альдольная конденсация являются яркими примерами.

При пивоварении белки, богатые пролином, соединяются с полифенолами, вызывая помутнение (помутнение).

L-Пролайн — это осмозащитное средство и поэтому используется во многих фармацевтических и биотехнологических приложениях.

В среда роста используется в культура ткани растений можно дополнить пролином. Это может увеличить рост, возможно, потому, что помогает растениям переносить стрессы, связанные с культурой тканей.[нужен лучший источник] О роли пролина в стрессовой реакции растений см. .

Что такое Л-Пролин

Л-пролин – заменимая аминокислота, входящая в структуру всех известных белков. В организме человека требуется для воспроизводства коллагеновых волокон, которые входят в состав соединительных тканей человека – сухожилий, связок, костей, кожи, суставов.

Нити коллагена совместно с эластином формируют жесткий каркас, сохраняющий тургор кожи, защищающий ее от провисания и ранних морщин.

Пролин синтезируется в организме человека, но иногда в недостаточном количестве. Синтез пролина падает при вегетарианской и низкобелковой диете. На нехватку аминокислоты указывает дряблость кожи, воспалительные процессы в суставах, долго незаживающие раны, повышенная возбудимость. При фиксировании указанных симптомов имеет смысл скорректировать свой рацион питания и дополнить его пищевой добавкой Л-Пролин.

Фармакологические свойства

Л-Пролин используется как дополнительный источник аминокислоты. Периодически курс препарата можно пропивать и тем, у кого особых проблем с синтезированием аминокислоты в организме нет. Пролин очень хорошо усваивается в организме, поэтому передозировки аминокислоты не бывает.

Применение пищевой добавки обеспечивает:

  • Укрепление связочного аппарата и суставов;
  • Производство коллагена на нужном уровне;
  • Укрепление сердечной мышцы;
  • Улучшение состояния кожи;
  • Прочность соединительной ткани, что положительно сказывается на функционировании почек, печени, глаз и сосудов.

Л-Пролин очищает сосудистые стенки от холестериновых отложений, тем самым аминокислота предотвращает развитие атеросклероза и сердечно-сосудистых заболеваний. Благотворно аминокислота сказывается на состоянии хрящевой ткани и суставов, поэтому препараты с пролином часто входят в схему лечения дегенеративных и воспалительных заболеваний позвоночника.

В дополнительном поступлении аминокислоты организм человека нуждается в период восстановления кожи после ожогов, ран, травм. Поэтому введение в рацион пищевой добавки ускоряет заживления тканей.

БАД Л-Пролин курсом рекомендуется пропивать в следующих случаях:

  • При развитии воспалительных процессов на коже и слизистых оболочках. Пролин уменьшает количество высыпаний, повышает гладкость кожи и ее упругость.
  • Пациентам с ревматоидным артритом.
  • В период лечения долго заживающих ран и язв.
  • При сосудистых дефектах.
  • На стадии ремиссии после злокачественных образований.
  • При циррозе печени.

В дополнительном поступлении Л-Пролина нуждаются спортсмены, так как интенсивные тренировки многократно повышают расход аминокислоты. Пищевую добавку рекомендуется курсами пропивать и женщинам после 30 лет, ее прием уменьшает процессы старения и позволяет долго оставаться молодой.

Дозировка

Л-Пролин рекомендуется принимать один или два раза в сутки по 2 капсулы, лучше это делать на пустой желудок. Но необходимо знать, что синтетический пролин усваивается только на 70 процентов, поэтому рацион питания необходимо обогатить продуктами, богатыми на аминокислоту. Пищевую добавку принимать нужно не менее одного месяца.

Дальнейшее чтение [ править ]

  • Balbach, J .; Schmid, FX (2000), «Изомеризация пролина и ее катализ в сворачивании белков», в Pain, RH (ed.), Mechanisms of Protein Folding (2-е изд.), Oxford University Press, стр. 212–49, ISBN 978-0-19-963788-1.
  • Подробный научный обзор нарушений метаболизма пролина и гидроксипролина можно найти в главе 81 OMMBID Charles Scriver , Beaudet, AL, Valle, D., Sly, WS, Vogelstein, B., Childs, B., Kinzler, KW ( По состоянию на 2007 г.). Интернет-метаболические и молекулярные основы наследственных заболеваний . Нью-Йорк: Макгроу-Хилл. — Резюме 255 глав, полный текст по многим университетам. Также есть блог OMMBID .

Общее описание

Гидроксипролин впервые был выделен в 1902 году из желатина. Эта аминокислота необходима для создания основного белка в человеческом организме – коллагена (протеин, содержащийся в костной и соединительной тканях). Гидроксипролин выводится из организма с мочой. Вещество образуется путем гидроксилирования пролина при участии аскорбиновой кислоты. Этот процесс происходит под влиянием фермента пролилгидроксилазы, содержащегося в коже, печени, сердце, легких, скелетных мышцах.

В человеческом теле высокая концентрация вещества содержится в структурных белках, в том числе в соединительных тканях. Также оно было найдено в клеточных мембранах растений, в водорослях, грибоподобных.

Сегодня известно о 2 формах аминокислоты:

  • L-гидроксипролин;
  • N-ацетил-L-гидроксипролин.

Есть мнение, что биодобавки, содержащие аминокислоту, положительно сказываются на самочувствии людей с остеоартритом, остеопорозом, ревматоидным артритом, кожными заболеваниями. Также считается, что гидроксипролин служит профилактическим средством против ранних морщин, помогает более быстрому восстановлению после спортивных травм, способствует наращиванию мускулатуры и потере лишнего веса. Однако научных доказательств этого найти не удалось.

Цис-транс-изомеризация [ править ]

Пептидные связи с пролином и другими N- замещенными аминокислотами (такими как саркозин ) способны заселять как цис-, так и транс- изомеры. Большинство пептидных связей в подавляющем большинстве принимают транс- изомер (обычно 99,9% в ненапряженных условиях), главным образом потому, что амидный водород ( транс- изомер) предлагает меньшее стерическое отталкивание предыдущему атому C α, чем следующий атом C α ( цис- изомер). Напротив, цис- и транс-изомеры пептидной связи X-Pro (где X представляет собой любую аминокислоту) испытывают стерические конфликты с соседним замещением и имеют гораздо меньшую разницу в энергии. Следовательно, доля пептидных связей X-Pro в цис- изомере в ненапряженных условиях значительно повышена, причем доли цис обычно находятся в диапазоне 3-10%. Однако эти значения зависят от предыдущей аминокислоты, при этом остатки Gly и ароматические приводят к увеличению доли цис- изомера. Цис- фракции до 40% были идентифицированы для пептидных связей Aromatic-Pro.

С кинетической точки зрения, цистранс пролин изомеризацией является очень медленным процессом , который может препятствовать прогрессу сворачивания белка путем захвата одного или несколько пролина решающего значения для складывания в неродном изомере, особенно когда нативный белок требует цис — изомер. Это связано с тем, что остатки пролина синтезируются исключительно в рибосоме в форме транс- изомера. Все организмы обладают ферментами пролилизомеразы, катализирующими эту изомеризацию, а некоторые бактерииимеют специализированные пролилизомеразы, связанные с рибосомой. Однако не все пролины необходимы для сворачивания, и сворачивание белка может происходить с нормальной скоростью, несмотря на наличие ненативных конформеров многих пептидных связей X-Pro.

Функции пролина и оксипролина

Основная функция пролина — структурная. Пролин входит в состав белков соединительной ткани. Его содержание в коллагене 10-15%, в эластине — 13%. Пролин входит в состав инсулина — гормона поджелудочной железы, ответственного за усвоение сахара, адрено-кортикотропного гормона.

Оксипролин также входит в состав белков соединительной ткани: в коллагене его 13%. Он содержится в эластине, кератине (белок кожи, волос, ногтей), склеропротеинах, т.е. нерастворимых белках опорных тканей (волосы, ногти человека, рога, копыта животных).

Пролин и оксипролин:

  • отвечает за прочность и эластичность связок, хрящей, сухожилий.
  • формирует костную ткань, борется с остеопорозом, остеоартритами, остеохондрозом
  • способствует заживлению ран, ожогов, язв, активирует восстановительные процессы в поврежденных органах и тканях, в т.ч. при хирургических операциях
  • Восстанавливает поврежденные мышцы, ускоряет выздоровление после тяжелых травм, вывихов, переломов
  • Укрепляет артерии, предупреждает заболевания сердца и сосудов, снижает артериальное давление
  • Устраняет тромбы
  • Улучшает состояние кожи. Под воздействием пролина в толще кожи активно образуются кровеносные сосуды, которые активно питают кожу, что предупреждает появление морщин.
  • Улучшает иммунитет
  • Улучшает общее состояние печени и почек

Источники пролина

В процессе приготовления количество пролина (как и других аминокислот) меняется.

  • При варке морепродуктов (устрицы, мидии и др) количество пролина уменьшается на 10-12%
  • При варке яиц количество пролина остается неизменным, в жареном яйце его больше на 10-12%, а в омлете – меньше на 20%
  • При тушении мяса количество пролина становится больше на 35-40% по сравнению с сырым и на 3-5% больше, чем в жареном
  • При тушении курицы пролина становится больше на 20-25% по сравнению с сырой, в темном мясе его на 10-12% больше, чем в белом
  • В вареной и запеченной рыбе пролина на 20-25% больше, чем в сырой
  • В сливочном масле пролина в 4 раза меньше, чем в коровьем молоке.

Пролин содержится во всех природных белках. Особенно богаты им растительные белки — проламины, содержащиеся в семенах злаковых растений. В казеине — молочном белке содержание пролина до 13%.

При обычном питании дефицита пролина в организме не бывает, его достаточно в продуктах питания и в продуктах белкового синтеза, ибо его источник – глутаминовая кислота – не вот какая редкость, а, скорее, наоборот. Больше проблем возникает с витамином С и ионами железа. Гиповитаминозом по витамину С в большей или меньшей степени страдает 90% населения РФ, а недостаток железа испытывают до 25%. При этих состояниях синтез оксипролина из пролина идет через пень колоду, а это преждевременное старение, проявляющееся как внешне, в виде обвислой кожи, так и внутри – в виде дряблых сосудов с нарушением микроциркуляции.

Обратить внимание на добавочное потребление пролина, а также витамина С и железа стоит лицам, кожа которых склонна к образованию стрий и растяжек, а также подросткам во время интенсивного роста, когда организму необходимо вырабатывать коллаген для растущих костей, мышц, связок. Большое количество пролина содержится в естественном коллагене – желатине, поэтому заливные и холодцы – прекрасный выбор для улучшения состояния кожи, костей, связок и суставов

Большое количество пролина содержится в естественном коллагене – желатине, поэтому заливные и холодцы – прекрасный выбор для улучшения состояния кожи, костей, связок и суставов.

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *

Adblock
detector